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.2009:78:929-58.
doi:10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833。

胶原蛋白结构和稳定性

马修·D·路肩 1, 罗纳德·特雷恩斯
附属公司
审查

胶原蛋白结构和稳定性

马修·D·路肩等。 生物化学年度收益. 2009.

摘要

胶原蛋白是动物体内最丰富的蛋白质。这种纤维状结构蛋白由三个平行的左旋聚脯氨酸II型螺旋组成的右手束组成。在阐明胶原蛋白三螺旋结构及其稳定性的物理化学基础方面取得了很大进展。新的证据表明，立体电子效应和预组织在这种稳定性中起着关键作用。I型胶原蛋白的原纤维结构已被详细揭示。人工胶原纤维具有天然胶原纤维的某些特性，现在可以通过化学合成和自组装来获得。对天然胶原纤维的机械和结构特性的快速理解将指导生物医学和纳米技术中人工胶原材料的进一步发展。

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数字

图1
图1
胶原蛋白三螺旋概述。(一)胶原蛋白三螺旋的第一个高分辨率晶体结构，由（ProHypGly）形成4–（ProHypAla）–（ProHypGly）5[蛋白质数据库（PDB）条目1cag]（19）。(b条)向下查看（ProProGly）的轴10三股螺旋线[PDB条目1k6f（7）]，用太空填充、球棒和带状表示法描绘了三股螺旋。(c（c）)胶原蛋白三螺旋片段的球棒图像[PDB条目1cag（19）]，突出了品牌间氢键的阶梯。(d日)面板段中三股绞线的交错c（c）.
图2
图2
胶原蛋白纤维（110）的生物合成途径，胶原蛋白纤维是皮肤的主要成分。翻译后修饰和自组装增加了尺寸和复杂性。赖氨酸侧链的氧化导致羟基吡啶啉和赖氨酰吡啶啉交联的自发形成。
图3
图3
有趣的胶原蛋白三螺旋晶体结构快照。(一)Gly→Ala取代对由胶原蛋白相关肽（CRP）（ProHypGly）形成的胶原蛋白三螺旋结构的影响4–（ProHypAla）–（ProHypGly）5[蛋白质数据库（PDB）条目1cag（19）]。丙氨酸残基(红色)干扰结构。导致这种结构不规则的突变在成骨不全症中很常见，可能是致命的。(b条)描述单个GluLysGly三重态对晶体中相邻三重螺旋CRP堆积的影响（ProHypGly）4–（GluLysGly）–（ProHypGly）5[PDB条目1qsu（21）]。单个三螺旋的轴向错动，可能是由带电残基之间有害的库仑相互作用所迫使的，令人想起D类-胶原原纤维的周期性结构。相似的相互作用可能有助于胶原纤维的形态。(c（c）)含有整合素结合域GFOGER的三螺旋CRP与整合素α的I域复合物2β1[PDB条目1dzi（22）]。三螺旋的弯曲被认为是由蛋白质相互作用引起的。三螺旋坐标中段与Co（II）的Glu残基(蓝色)绑定在整合素α的I域2β1.
图4
图4
链间氢键对胶原三螺旋稳定性的重要性。(一)（ProProGly）的一段10三螺旋。(b条)由（ProProGly）形成的三螺旋的稳定性比较4–ProProOGly–（ProProGly）5，其中一个Pro–Gly酰胺键被酯取代，面板中的酯一揭示了每个品牌间氢键贡献ΔG公司=−2.0 kcal/mol至三螺旋稳定性（30）。(c（c）)由胶原蛋白相关肽形成的三螺旋的晶体结构，该肽模拟IV型胶原蛋白的常见序列（GlyProHyp）三–(3S公司-HypHypGly）2–（GlyProHyp）4，显示3S公司-Xaa位置的Hyp产生典型的胶原三螺旋[PDB条目2g66（78）]。(d日) (2S公司,3S公司)-位于Xaa位置的3-氟丙烷可能通过从近端Xaa羰基中提取电子密度，从而降低品牌间氢键的强度，从而破坏胶原三螺旋的稳定性（79）。
图5
图5
赞成顺式–反式异构化。和其他蛋白质生成氨基酸不同，Pro形成三级酰胺键，导致大量的顺式构象。
图6
图6
脯氨酰4-羟化酶（P4H）催化的反应。胶原链Yaa位置的前体残基在三螺旋形成之前转化为Hyp。
图7
图7
Pro和Pro导数的环构象。C类γ-内幕当R1=高、低2=F（flp）或Cl（clp），当R1=Me（mep）或SH（mcp），R2=H.Cγ-外部当R1=OH（Hyp）、F（Flp）、OMe（Mop）或Cl（Clp）、R2=H，当R为1=高、低2=Me（Mep）或SH（Mcp）。C类γ-内幕：Cγ-外显（exo）R时比率为~21=R2=高（56）。
图8
图8
稳定胶原蛋白三螺旋的立体电子效应。(一)高斯效应和n个→π*相互作用预组织主链扭角，增强三螺旋稳定性。(b条)高斯效应，由4对位置，稳定Cγ-外显（exo）环形皱褶。(c（c）)安n个→π*相互作用使反式肽键的同分异构体，但只有当前体衍生物位于C中时才是实质性的γ-外显（exo）环形褶皱（例如R1=OH或F、R2=H）。(d日)之间重叠的描述n个和π*自然键轨道（NBO查看©)在含有C的Pro残留物中γ-外显（exo）皱褶。
图9
图9
异三聚合成胶原三螺旋。(一–c（c）)立体方法。由a（ProHypGly）结构构建的三螺旋片段的空间填充模型n个三螺旋线[PDB条目1cag（19）]，带有SYBYL程序（密苏里州圣路易斯Tripos）。面板内一,第页F至F=2.4μin a（flpFlpGly）n个三螺旋（79）。面板内b条,第页氯和氯=1.9μl（61）in a（clpClpGly）n个三螺旋。面板内c（c），a中的甲基（mepMepGly）n个三螺旋为放射状和远端。(d日)库仑方法。有利的库仑相互作用驱动三螺旋的优先组装，三螺旋的比例为（ProLysGly）1:1:110：（AspHypGly）10：（ProHypGly）10(96).
图10
图10
长的合成胶原三螺旋和原纤维的自组装策略。(一)二硫键加强了带有自组装粘性末端的链寄存器（131）。(b条)贫电子五氟苯基环和富电子苯基环之间的堆积相互作用导致自组装（133134）。(c（c）)阳离子和阴离子块之间的库仑力鼓励自组装。所得纤维的TEM图像显示D类-周期性D类=17.9纳米（137）。天然I型胶原蛋白D类=67纳米。
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