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比较研究
.2005年1月;203(1):21-30.
doi:10.1007/s00232-004-0728-1。

α-肌短肽与重组紧密连接的相关性

附属公司
比较研究

alpha-dystrobrevin与重组紧密连接的关联

A Sjö等。 生物膜杂志. 2005年1月.

摘要

α-胱氨酸还原酶(α-DB)主要被描述为骨骼肌细胞中肌营养不良蛋白-糖蛋白复合物的细胞质成分。α-DB异构体在细胞和组织中的定位不同;在上皮细胞的基底外侧膜,肌营养不良蛋白介导与细胞外基质、外周和跨膜蛋白以及丝状肌动蛋白细胞骨架的接触。除了其结构作用外,α-DB被认为在细胞信号传递和细胞分化中也很重要。我们主要评估了α-DB在两种上皮细胞系(MDCK I,HT 29)中的作用,这两种细胞系代表不同的发育阶段,具有不同的通透性特征。我们使用一种多克隆抗α-DB抗体,研究了佛波肉豆蔻酸酯激活蛋白激酶C(PKC)前后其表达、定位以及与紧密连接(TJ)相关蛋白(ZO-1,闭塞素)的关系。免疫印迹法在两种细胞系中检测到不同亚群的α-DB亚型。在这两种细胞系中,α-DB在顶部和基底外侧都有膜下定位,如共焦成像所示。PKC激活导致TJ重组,这与α-DB在TJ区域的定位增加平行,在MDCK I细胞中最为明显。此外,如免疫印迹所示,肌动蛋白和ZO-1与a-DB共免疫沉淀。我们的研究结果表明,a-dystrobrevin在重组过程中和紧密连接密切相关。

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