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分子细胞生物学。1996年3月;16(3): 1247–1255.
数字对象标识:10.1128立方米16.3.1247
预防性维修识别码:PMC231107型
PMID:8622669

MKK3-和MKK6-调节的基因表达由p38丝裂原活化蛋白激酶信号转导途径介导。

摘要

p38丝裂原活化蛋白(MAP)激酶信号转导通路被促炎细胞因子和环境应激激活。活化细胞细胞核中p38 MAP激酶的检测表明,p38 MAP-激酶可以介导向细胞核的信号传导。为了验证这个假设,我们构建了激活的MKK3和MKK6的表达载体,这两种MAP激酶激酶磷酸化并激活p38 MAP激酶。激活的MKK3和MKK6在培养细胞中的表达导致p38 MAP激酶活性的选择性增加。共转染实验表明,p38 MAP激酶激活导致转录因子ATF2和Elk-1介导的报告基因表达增加。这些数据表明,细胞核是p38 MAP激酶信号转导途径的靶点之一。

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选定的引用

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  • Adler V,Unlap T,Kraft AS。编码c-Junδ结构域的肽抑制c-Jun氨基末端蛋白激酶的活性。生物化学杂志。1994年4月15日;269(15):11186–11191.[公共医学][谷歌学者]
  • Ahn NG,Seger R,Krebs EG.有丝分裂原活化蛋白激酶激活剂。当前操作细胞生物学。1992年12月;4(6):992–999.[公共医学][谷歌学者]
  • Alessi DR、Saito Y、Campbell DG、Cohen P、Sithanandam G、Rapp U、Ashworth A、Marshall CJ、Cowley S.通过p74raf-1磷酸化MAP激酶激酶-1位点的鉴定。EMBO J。1994年4月1日;13(7):1610–1619. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Alvarez E、Northwood IC、Gonzalez FA、Latour DA、Seth A、Abate C、Curran T、Davis RJ。Pro-Leu-Ser/Thr-Pro是底物蛋白磷酸化的一致初级序列。表皮生长因子受体苏氨酸669蛋白激酶对c-myc和c-jun蛋白磷酸化的表征。生物化学杂志。1991年8月15日;266(23):15277–15285.[公共医学][谷歌学者]
  • Bagrodia S、Dérijard B、Davis RJ、Cerione RA。Cdc42和PAK介导的信号传导导致Jun激酶和p38有丝分裂原激活的蛋白激酶激活。生物化学杂志。1995年11月24日;270(47):27995–27998.[公共医学][谷歌学者]
  • Blenis J.通过MAP激酶进行信号转导:在你自己的RSK中进行。美国国家科学院院刊。1993年7月1日;90(13):5889–5892. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Boulton TG、Nye SH、Robbins DJ、Ip NY、Radziejewska E、Morgenbesser SD、DePinho RA、Panayotatos N、Cobb MH、Yancopoulos GD。ERKs:一个蛋白丝氨酸/苏氨酸激酶家族,在胰岛素和NGF的作用下被激活并酪氨酸磷酸化。单元格。1991年5月17日;65(4):663–675.[公共医学][谷歌学者]
  • Boulton TG、Yancopoulos GD、Gregory JS、Slaugter C、Moomaw C、Hsu J、Cobb MH。一种与参与细胞周期控制的酵母激酶类似的胰岛素刺激蛋白激酶。科学。1990年7月6日;249(4964):64–67.[公共医学][谷歌学者]
  • Brunet A,Pagès G,Pouysségur J.MAP激酶激酶(MEK1)的组成活性突变体在成纤维细胞中表达时诱导生长因子释放和致癌性。致癌物。1994年11月;9(11):3379–3387.[公共医学][谷歌学者]
  • Cobb MH、Hepler JE、Cheng M、Robbins D.丝裂原活化蛋白激酶、ERK1和ERK2。塞明癌症生物学。1994年8月;5(4):261–268.[公共医学][谷歌学者]
  • Coso OA、Chiariello M、Yu JC、Teramoto H、Crespo P、Xu N、Miki T、Gutkind JS。小GTP结合蛋白Rac1和Cdc42调节JNK/SAPK信号通路的活性。单元格。1995年6月30日;81(7):1137–1146.[公共医学][谷歌学者]
  • Cowley S、Paterson H、Kemp P、Marshall CJ。MAP激酶激酶的激活对于PC12分化和NIH 3T3细胞的转化是必要的和充分的。单元格。1994年6月17日;77(6):841–852.[公共医学][谷歌学者]
  • Crews CM,Erikson RL。细胞外信号和可逆蛋白磷酸化:这一切对Mek的意义。单元格。1993年7月30日;74(2):215–217.[公共医学][谷歌学者]
  • Davis RJ。有丝分裂原激活的蛋白激酶信号转导途径。生物化学杂志。1993年7月15日;268(20):14553–14556.[公共医学][谷歌学者]
  • Davis RJ.MAPKs:新JNK扩大了团队。生物化学科学趋势。1994年11月;19(11):470–473.[公共医学][谷歌学者]
  • Dérijard B、Hibi M、Wu IH、Barrett T、Su B、Deng T、Karin M、Davis RJ。JNK1:一种由紫外线和Ha-Ras刺激的蛋白激酶,结合并磷酸化c-Jun激活域。单元格。1994年3月25日;76(6):1025–1037.[公共医学][谷歌学者]
  • Dérijard B,Raingeaud J,Barrett T,Wu IH,Han J,Ulevitch RJ,Davis RJ。MEK和MKK亚型定义的独立人类MAP激酶信号转导途径。科学。1995年2月3日;267(5198):682–685.[公共医学][谷歌学者]
  • Devary Y,Gottlieb RA,Smeal T,Karin M。哺乳动物的紫外线反应是由Src酪氨酸激酶的激活触发的。单元格。1992年12月24日;71(7):1081–1091.[公共医学][谷歌学者]
  • English JM、Vanderbilt CA、Xu S、Marcus S、Cobb MH。MEK5的分离和交替剪接形式的差异表达。生物化学杂志。1995年12月1日;270(48):28897–28902.[公共医学][谷歌学者]
  • Freshney NW、Rawlinson L、Guesdon F、Jones E、Cowley S、Hsuan J、Saklatvala J。白细胞介素-1激活一种新的蛋白激酶级联反应,导致Hsp27磷酸化。单元格。1994年9月23日;78(6):1039–1049.[公共医学][谷歌学者]
  • Gille H,Sharrocks AD,Shaw PE。MAP激酶对转录因子p62TCF的磷酸化刺激c-fos启动子处三元复合物的形成。自然。1992年7月30日;358(6385):414–417.[公共医学][谷歌学者]
  • Gupta S,Campbell D,Dérijard B,Davis RJ。JNK信号转导途径对转录因子ATF2的调节。科学。1995年1月20日;267(5196):389–393.[公共医学][谷歌学者]
  • Gupta S,Seth A,Davis RJ。Myc对基因表达的反激活被磷酸化位点Thr-58和Ser-62的突变所抑制。美国国家科学院院刊。1993年4月15日;90(8):3216–3220. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Hai T,Curran T.转录因子Fos/Jun和ATF/CREB的跨家族二聚化改变了DNA结合特异性。美国国家科学院院刊。1991年5月1日;88(9):3720–3724. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Han J,Brown T,Beutler B.内毒素反应序列在翻译水平上控制恶病质/肿瘤坏死因子的生物合成。《实验医学杂志》。1990年2月1日;171(2):465–475. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Han J,Lee JD,Bibbs L,Ulevitch RJ。哺乳动物细胞中内毒素和高渗压靶向的MAP激酶。科学。1994年8月5日;265(5173):808–811.[公共医学][谷歌学者]
  • Ho SN,Hunt HD,Horton RM,Pullen JK,Pease LR。使用聚合酶链反应通过重叠延伸进行定点突变。基因。1989年4月15日;77(1):51–59.[公共医学][谷歌学者]
  • Huang W,Erikson RL.丝氨酸磷酸化位点突变对Mek1的组成性激活。美国国家科学院院刊。1994年9月13日;91(19):8960–8963. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Jankencht R,Ernst WH,Pingoud V,Nordheim A.MAP激酶激活三元复合因子Elk-1。EMBO J。1993年12月15日;12(13):5097–5104. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Kallunki T,Su B,Tsigelny I,Sluss HK,Dérijard B,Moore G,Davis R,Karin M.JNK2包含一个负责有效c-Jun结合和磷酸化的特异性决定区域。基因发育。1994年12月15日;8(24):2996–3007.[公共医学][谷歌学者]
  • Kruys V、Kemmer K、Shakhov A、Jongeneel V、Beutler B。在非噬菌体细胞系中,肿瘤坏死因子启动子的组成活性被3'非翻译区抵消;反式显性因子克服了这种抑制作用。美国国家科学院院刊。1992年1月15日;89(2):673–677. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Kruys V,Marinx O,Shaw G,Deschamps J,Huez G.细胞因子衍生的UA-rich序列施加的转化阻滞。科学。1989年8月25日;245(4920):852–855.[公共医学][谷歌学者]
  • Kyriakis JM、Banerjee P、Nikolakaki E、Dai T、Rubie EA、Ahmad MF、Avruch J、Woodgett JR。c-Jun激酶的应激活化蛋白激酶亚家族。自然。1994年5月12日;369(6476):156–160.[公共医学][谷歌学者]
  • Lee JC、Laydon JT、McDonnell PC、Gallagher TF、Kumar S、Green D、McNulty D、Blumenthal MJ、Heys JR、Landvatter SW等。一种参与调节炎症细胞因子生物合成的蛋白激酶。自然。1994年12月22日;372(6508):739–746.[公共医学][谷歌学者]
  • Lin A,Minden A,Martinetto H,Claret FX,Lange-Carter C,Mercurio F,Johnson GL,Karin M.激活Jun激酶和p38-Mpk2的双特异性激酶的鉴定。科学。1995年4月14日;268(5208):286–290.[公共医学][谷歌学者]
  • Livingstone C,Patel G,Jones N.ATF-2包含一个磷酸化依赖的转录激活域。EMBO J。1995年4月18日;14(8):1785–1797. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Mansour SJ、Matten WT、Hermann AS、Candia JM、Rong S、Fukasawa K、Vande Woude GF、Ahn NG。通过组成活性MAP激酶转化哺乳动物细胞。科学。1994年8月12日;265(5174):966–970.[公共医学][谷歌学者]
  • Marais R,Wynne J,Treisman R。SRF辅助蛋白Elk-1包含一个生长因子调节的转录激活域。单元格。1993年4月23日;73(2):381–393.[公共医学][谷歌学者]
  • 马歇尔·希杰。受体酪氨酸激酶信号的特异性:短暂与持续的细胞外信号调节激酶激活。单元格。1995年1月27日;80(2):179–185.[公共医学][谷歌学者]
  • Minden A,Lin A,Claret FX,Abo A,Karin M.小GTPases Rac和Cdc42Hs对JNK信号级联和c-Jun转录活性的选择性激活。单元格。1995年6月30日;81(7):1147–1157.[公共医学][谷歌学者]
  • Olson MF、Ashworth A、Hall A.Rho、Rac和Cdc42 GTPases在细胞周期进展到G1的过程中起着重要作用。科学。1995年9月1日;269(5228):1270–1272.[公共医学][谷歌学者]
  • Pombo CM、Kehrl JH、Sánchez I、Katz P、Avruch J、Zon LI、Woodgett JR、Force T、Kyriakis JM。人类STE20同源生发中心激酶激活SAPK途径。自然。1995年10月26日;377(6551):750–754.[公共医学][谷歌学者]
  • Raingeaud J、Gupta S、Rogers JS、Dickens M、Han J、Ulevitch RJ、Davis RJ。促炎细胞因子和环境应激通过酪氨酸和苏氨酸的双重磷酸化导致p38丝裂原活化蛋白激酶激活。生物化学杂志。1995年3月31日;270(13):7420–7426.[公共医学][谷歌学者]
  • Robbins DJ、Zhen E、Cheng M、Xu S、Ebert D、Cobb MH。MAP激酶ERK1和ERK2:普遍存在的信号网络中的多效性酶。高级癌症研究。1994;63:93–116.[公共医学][谷歌学者]
  • Robertson LM、Kerppola TK、Vendrell M、Luk D、Smeyne RJ、Bocchiaro C、Morgan JI、Curran T。转基因小鼠C-fos表达的调节需要多种相互依赖的转录控制元件。神经元。1995年2月;14(2):241–252.[公共医学][谷歌学者]
  • Rouse J、Cohen P、Trigon S、Morange M、Alonso-Llamazares A、Zamanillo D、Hunt T、Nebreda AR。一种由应激和热休克触发的新型激酶级联反应,刺激MAPKAP激酶-2和小热休克蛋白的磷酸化。单元格。1994年9月23日;78(6):1027–1037.[公共医学][谷歌学者]
  • Sadowski I,Ma J,Triezenberg S,Ptashne M.GAL4-VP16是一种异常有效的转录激活剂。自然。1988年10月6日;335(6190):563–564.[公共医学][谷歌学者]
  • Sadowski I,Ptashne M.一种在哺乳动物细胞中表达GAL4(1-147)融合的载体。核酸研究。1989年9月25日;17(18):7539–7539. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Sánchez I、Hughes RT、Mayer BJ、Yee K、Woodgett JR、Avruch J、Kyriakis JM、Zon LI。SAPK/ERK激酶-1在应激激活途径调节转录因子c-Jun中的作用。自然。1994年12月22日;372(6508):794–798.[公共医学][谷歌学者]
  • Seger R、Seger D、Lozeman FJ、Ahn NG、Graves LM、Campbell JS、Ericsson L、Harrylock M、Jensen AM、Krebs EG。人类T细胞有丝分裂原活化蛋白激酶与酵母信号转导激酶相关。生物化学杂志。1992年12月25日;267(36):25628–25631.[公共医学][谷歌学者]
  • Seger R、Seger D、Reszka AA、Munar ES、Eldar-Finkelman H、Dobrowolska G、Jensen AM、Campbell JS、Fischer EH、Krebs EG。NIH 3T3细胞中有丝分裂原活化蛋白激酶(MAPKK)及其突变体的过度表达。MAPKK参与细胞增殖的证据是通过其激酶亚结构域VII和VIII中丝氨酸残基的磷酸化来调节的。生物化学杂志。1994年10月14日;269(41):25699–25709.[公共医学][谷歌学者]
  • Seth A、Gonzalez FA、Gupta S、Raden DL、Davis RJ。有丝分裂原活化蛋白激酶在细胞核内的信号转导。生物化学杂志。1992年12月5日;267(34):24796–24804.[公共医学][谷歌学者]
  • Shaw G,Kamen R.来自GM-CSF mRNA 3'非翻译区的保守AU序列介导选择性mRNA降解。单元格。1986年8月29日;46(5):659–667.[公共医学][谷歌学者]
  • Sluss HK,Barrett T,Dérijard B,Davis RJ。JNK蛋白激酶介导的肿瘤坏死因子信号转导。分子细胞生物学。1994年12月;14(12):8376–8384. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Hill CS,Treisman R.通过血清、溶血磷脂酸、G蛋白和多肽生长因子对c-fos启动子元件的差异激活。EMBO J。1995年10月16日;14(20):5037–5047. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • van Dam H、Duyndam M、Rottier R、Bosch A、de Vries-Smits L、Herrlich P、Zantema A、Angel P、van der Eb AJ。cJun和ATF-2的异二聚体形成负责243氨基酸腺病毒E1A蛋白诱导c-jun。EMBO J。1993年2月;12(2):479–487. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • van Dam H、Wilhelm D、Herr I、Steffen A、Herrlich P、Angel P。ATF-2优先被应激活化蛋白激酶激活,以介导c-jun诱导,以应对基因毒剂。EMBO J。1995年4月18日;14(8):1798–1811. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • Wagner S,Green MR.HTLV-I Tax蛋白通过增强二聚体刺激bZIP蛋白的DNA结合。科学。1993年10月15日;262(5132):395–399.[公共医学][谷歌学者]
  • Whitmarsh AJ、Shore P、Sharrocks AD、Davis RJ。血清反应元件MAP激酶信号转导途径的整合。科学。1995年7月21日;269(5222):403–407.[公共医学][谷歌学者]
  • Xia Z,Dickens M,Raingeaud J,Davis RJ,Greenberg ME。ERK和JNK-p38 MAP激酶对细胞凋亡的拮抗作用。科学。1995年11月24日;270(5240):1326–1331.[公共医学][谷歌学者]
  • Zhang S,Han J,Sells MA,Chernoff J,Knaus UG,Ulevitch RJ,Bokoch GM。Rho家族GTPases通过下游介质Pak1调节p38有丝分裂原活化蛋白激酶。生物化学杂志。1995年10月13日;270(41):23934–23936.[公共医学][谷歌学者]
  • 郑CF,关KL。两种不同的人细胞外信号调节激酶激活物激酶MEK1和MEK2的克隆和鉴定。生物化学杂志。1993年5月25日;268(15):11435–11439.[公共医学][谷歌学者]
  • Zheng CF,Guan KL。MEK家族激酶的激活需要两个保守的Ser/Thr残基的磷酸化。EMBO J。1994年3月1日;13(5):1123–1131. [PMC免费文章][公共医学][谷歌学者]
  • 周刚,鲍志强,狄克逊。一种新的人类蛋白激酶信号转导途径的组成。生物化学杂志。1995年5月26日;270(21):12665–12669.[公共医学][谷歌学者]

文章来自分子和细胞生物学由以下人员提供泰勒和弗朗西斯