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生物化学杂志。1994年9月1日;302(第2部分):527–534。
数字对象标识:10.1042/bj3020527
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PMID:8093006

小间质蛋白聚糖二聚糖、核心蛋白和纤维调节蛋白与转化生长因子β的相互作用。

摘要

我们分析了核心蛋白家族的三种蛋白聚糖,核心蛋白、二聚糖和纤维调节蛋白与转化生长因子β(TGF-β)的相互作用。蛋白多糖核心蛋白,从人类cDNA中表达为与大肠杆菌麦芽糖结合蛋白的融合蛋白,每个结合TGF-β1。它们与其他几种生长因子的结合作用微不足道。从牛组织中分离出的完整的核心蛋白、二聚糖和纤维调节蛋白与融合蛋白竞争TGF-β结合。亲和力测量表明,高亲和力结合位点的Kd值为1到20 nM,低亲和力结合部位的Kd为50到200 nM。化学计量学表明,高亲和力结合位点存在于十个蛋白聚糖核心分子中的一个,并且每个分子都包含一个低亲和力结合部位。与纤维调节蛋白或非糖基化融合蛋白相比,组织衍生的二聚糖和聚糖是TGF-β结合的有效竞争者;去除软骨素/皮聚糖硫酸酯链的聚糖和二聚糖(纤维调节蛋白是一种硫酸角质多糖蛋白聚糖)增加了聚糖和二糖的活性,表明糖胺聚糖链可能阻碍核心蛋白与TGF-β的相互作用。融合蛋白竞争放射性标记的TGF-β与Mv1 Lu细胞和内皮细胞的结合。亲和标记显示TGF-β与Mv1 Lu细胞中的β-糖苷聚糖和I型受体以及内皮细胞中的内皮素的结合减少,但与II型受体的结合不受影响。TGF-β2和3也与所有三种融合蛋白结合。潜在的重组TGF-β1前体与纤维调节蛋白轻微结合,而与聚糖和二聚糖完全不结合。结果表明,三种核心蛋白型蛋白聚糖分别与TGF-β亚型结合,其结合特性略有不同。它们可以通过将TGF-β隔离到细胞外基质中来调节TGF-α的活性。

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文章来自生物化学杂志由以下人员提供生物化学学会