蛋白质设计与工程
基于我们的蛋白质工程专业知识，我们可以调节和优化具有挑战性的蛋白质特性，如活性、亲和力、选择性、稳定性、对蛋白水解降解的抗性，甚至提高蛋白质的表达和溶解性。
蛋白质设计是指改变蛋白质结构以实现所需蛋白质功能的能力。为了增加特定蛋白质的溶解度、稳定性或结晶能力，我们可以使用基于删除蛋白质非必需的软环的蛋白质压缩技术。在两类蛋白质（结合蛋白和催化蛋白）中，催化蛋白或所谓的酶对化学加工特别重要，因为它们可以用作化学催化剂。
利用合理设计来设计酶的稳定性或活性的许多成功例子已经被报道。其中之一是上述T4溶菌酶的重新设计，通过将二硫键工程到蛋白质中来提高稳定性。另一个值得注意的例子是设计了一个含有六个定点突变的枯草杆菌素BPN突变株，该突变株在水环境中的稳定性是野生型酶的100倍，在无水二甲基甲酰胺中的稳定性则是野生型的50倍。
这种方法已应用于疫苗开发的病毒抗原和药物研发应用的抗菌靶点。所得到的功能性迷你蛋白将显示出更好的治疗价值（治疗蛋白、抗原）或优越的结晶能力（靶蛋白）。
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