铜氧还蛋白超家族

铜是生物体中最常见的过渡金属之一，其生物功能与其氧化还原特性密切相关。由于游离铜是有毒的，即使在非常低的浓度下，它在生物体内的体内平衡也受到微妙的分子机制的严格控制。在真核生物中，在通过CTR家族的高亲和力铜转运蛋白在细胞内转运之前，铜（II）离子被还原为铜（I）。在铜氧还蛋白等蓝色铜蛋白中，铜（I）离子形式被限制的His2Cys协调环境所稳定。

该条目代表铜氧还蛋白蛋白质以及铜氧还毒素的结构同源物。从结构上看，类铜氧还蛋白折叠由一个β-三明治组成，在2个β-片中有7条链，排列在希腊钥匙β-桶中[11867755]. 其中一些蛋白质失去了结合铜的能力。具有铜氧还蛋白型折叠的蛋白质存在于以下家族组中：

• 单域铜氧还蛋白，如氨基氰胺、质体蓝蛋白、假天青蛋白、车前花青素、天青素、金苷、锈苷、星蓝蛋白和mavicyanin。
• 多域铜氧还蛋白，如亚硝酸盐还原酶（该折叠的2个域）、多铜氧化酶CueO、孢子外壳蛋白A、抗坏血酸氧化酶（该折叠中的3个域），漆酶（该褶皱中的3个子域）、铜蓝蛋白（该折叠里的6个域）和凝血因子V。
• 红铜蛋白氮青苷和氧化亚氮还原酶的C末端。
• 醌氧化酶和细胞色素c氧化酶亚基II的周质结构域。
• Ephrin-a5和Ephrin-b2外结构域，与铜氧还蛋白有关，但缺乏金属结合位点。
• 精氨酸脱氨酶Pad4蛋白的N末端结构域，与铜氧还蛋白有关，但缺乏金属结合位点。