人类白细胞上的主要表面抗原家族包括补体受体3型（CR3A；也称为ITGAM、Mac1或Mo1）、淋巴细胞功能相关（LFA）抗原1型（ITGAL；153370）和p150,95（ITGAX；151510）。这些抗原共享一个共同的94 kD的β链（ITGB2；600065），与每种不同的3条α链中的1条非共价连接。它们促进粒细胞相互粘附和内皮细胞单层粘附。Mo1α链的表观分子量为155至165 kD，LFA1α亚基的表观相对分子量为180 kD，Leu M5亚基的分子量为130至150 kD。Pierce等人（1986年）通过亲和色谱法和高效液相色谱法（HPLC）从正常粒细胞中纯化人类Mo1，使其均匀，并测定其α亚基的N-末端氨基酸序列。获得的序列除了2个保守替换外，与Mac1抗原的α亚单位的序列相同（Springer等人，1985年）。此外，Pierce等人（1986）发现Mo1的α亚基的N端氨基酸序列与IIb/IIIa的α亚基（607759）同源，IIb/IIIa是一种糖蛋白，在血小板上具有类似的粘附功能，在Glanzmann血栓衰弱中是缺陷或有缺陷的（273800）。有反复细菌感染史和所有3种白细胞膜表面抗原的遗传缺陷的患者被认为减少或缺乏抗原家族共同β亚单位的合成；参见116920。
Arnaout等人（1988年）描述了人类和豚鼠中编码Mo1α亚单位的2个部分cDNA克隆的分离和分析。MO1A基因编码区的比较显示，与纤维连接蛋白、卵黄凝集素和血小板IIb/IIIa受体的α亚单位的羧基末端部分有显著同源性。
Corbi等人（1988年）描述了Mac1α亚单位的全长cDNA克隆。
Arnaout等人（1988年）报告了从人类α亚单位的cDNA推导出的完整氨基酸序列。该蛋白由1136个氨基酸组成，具有一个长的氨基末端胞质外结构域、一个26氨基酸疏水性跨膜段和一个19羧基末端胞质结构域。α亚单位在序列上与白细胞p150、95的α亚单位高度相似。
通过对仓鼠-人类杂交后代的DNA进行Southern分析，Arnaout等人（1988年）将人类MO1A基因定位于16号染色体，该染色体已被证明含有ITGAL基因（153370）。Corbi等人（1988年）通过原位杂交证明，编码LFA1（ITGAL）、Mac1和p150,95（ITGAX）α亚单位的基因在16p13.1-p11上构成一个簇，这些基因都与白细胞粘附有关。Callen等人（1991年）将赋值范围缩小至16p11.2。
炎症在动脉粥样硬化的发生和发展中起着重要作用。Simon等人（2000年）提出证据表明，它在机械性动脉损伤（即经皮腔内冠状动脉成形术或PTCA）后的血管修复中也有作用。在血管损伤的动物模型中，白细胞被招募为内膜增厚的前兆。白细胞活化标记物，尤其是Mac1的表达增加，可以预测PTCA术后再狭窄，Mac1的增加是白细胞与血小板和纤维蛋白原粘附牢固的原因。为了确定Mac1介导的白细胞募集是否与新生内膜形成有因果关系，Simon等人（2000年）对Mac1基因敲除小鼠进行机械性颈动脉扩张和完全内皮剥脱。他们发现，Mac1的选择性缺失损害了跨血小板白细胞向血管壁的迁移，减少了白细胞的积聚。血管损伤后，内侧白细胞积聚减少，新生内膜增厚明显减少。这些数据确立了炎症在新生内膜增厚中的作用，并表明白细胞向机械损伤的动脉募集可能会防止再狭窄。
Ranganathan等人（2011年）指出，以前的工作（Cao等人，2006年）表明，低密度脂蛋白受体相关蛋白-1（LRP1；107770）与整合素α-M/β-2在迁移巨噬细胞的后缘共定位，巨噬细胞的迁移依赖于LRP1和α-M/贝塔-2的协同作用，以及组织纤溶酶原激活物（PLAT；173370）及其抑制剂PAI1（SERPINE1；173360）。Ranganathan等人（2011年）发现LRP1特异性结合整合素α-M/β-2，但不结合整合素α-L/β-2。脂多糖（LPS）激活α-M/β-2可增强巨噬细胞中LRP1和α-M/α-2之间的相互作用。HEK293细胞的转染实验表明，LRP1的重链和轻链都有助于α-M/β-2结合。在LRP1重链中，结合主要通过配体结合基序2和4介导。在α-M中，I结构域内的序列EQLKKSKTL是LRP1的主要识别位点。将表达α-M/β-2的HEK293细胞暴露于可溶性LRP1抑制细胞与纤维蛋白原的粘附（见134820）。缺乏Lrp1的小鼠巨噬细胞在LPS刺激下缺乏α-M/β-2内化。Ranganathan等人（2011年）得出结论，LRP1在巨噬细胞迁移中起作用，并且对整合素α-M/β-2的内化至关重要。
Chen等人（2017年）发现，与非造血肿瘤细胞相比，巨噬细胞对SIRP-alpha（SIRPA；602461）-CD47（601028）的阻断更有效地吞噬造血肿瘤细胞。Chen等人（2017年）利用缺乏同型造血细胞特异性受体的信号淋巴细胞活化分子（SLAM）家族的小鼠，确定了SIRPA-CD47阻断期间造血肿瘤细胞的吞噬作用在体内外严格依赖于SLAM家族受体。在小鼠和人类细胞中，这种功能需要单个SLAM家族成员SLAMF7在巨噬细胞和肿瘤细胞靶点上表达。与大多数SLAM受体功能相反，SLAMF7介导的吞噬作用独立于SLAM相关蛋白（SAP）适配器。相反，它依赖于SLAMF7与整合素MAC1相互作用的能力，并利用涉及免疫受体酪氨酸基活化基序的信号。Chen等人（2017）的结论是，他们的发现阐明了巨噬细胞吞噬和破坏造血肿瘤细胞的机制，并揭示了SLAM受体的新型SAP适配器依赖性功能。
有关ITGAM基因变异与系统性红斑狼疮之间可能关联的讨论，请参阅SLEB6（609939）。
Martinez等人（2020年）产生了表达Cd11b和ile332-to-gly（I332G）的敲除小鼠，从而产生了对配体具有更高亲和力的组成活性Cd11b。突变小鼠的大小、生殖和社会行为正常，其全血计数与野生型无显著差异。突变没有改变整合素亚基和其他相关蛋白的表达。然而，体外分析表明，Cd11b I332G增加了中性粒细胞与纤维蛋白原的粘附，导致趋化性受损。在体内，Cd11b I332G在急性炎症期间减少或延迟炎症细胞的募集，并减少巨噬细胞的细胞因子分泌。激活Cd11b通过减少巨噬细胞向动脉粥样硬化病变的募集，保护小鼠在高脂血症环境下免受动脉粥样硬化的发展。