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.2018年2月15日；37（4）：e97909。
doi:10.15252/embj.201797909。 Epub 2018年1月4日。

PARL将脂质转运蛋白STARD7分配到细胞液和线粒体之间

佐塔罗·赛塔 1, Takashi Tatsuta公司 1, 菲利普·A·兰普 1, 蒂姆·柯尼希 1, 大叶友助 1, 兰格尔 2 三 4
附属公司

PARL将脂质转运蛋白STARD7分配到细胞液和线粒体之间

佐塔罗·赛塔等。 欧洲工商管理硕士J. .

摘要

菱形家族的膜内切割肽酶调节对发育和细胞生存至关重要的多种细胞过程。线粒体内膜菱形蛋白酶PARL的功能与有丝分裂和凋亡有关，但可能存在其他调节功能。在这里，我们将START域蛋白STARD7鉴定为磷脂酰胆碱的线粒体内脂质转移蛋白。我们证明，在线粒体导入过程中，PARL介导的分裂将STARD7分割到胞浆和线粒体膜间空间。STARD7中带负电荷的氨基酸作为一种分选信号，允许成熟STARD7在PARL切割后线粒体释放。另一方面，TIM23复合物介导的STARD7膜插入促进成熟STARD7.的线粒体定位。线粒体STARD7对于磷脂酰胆碱在内膜中的积累以及呼吸和嵴形态发生的维持是必要和充分的。因此，PARL通过STARD7处理保持线粒体膜内环境稳定，并成为线粒体和胞浆之间蛋白质定位的关键调节器。

关键词：PARL；STARD7；脂质转运蛋白；线粒体；菱形的。

PubMed免责声明

数字

图1
图1。PARL公司调节双重本地化标准7

  1. 将HeLa细胞分为核后（PNS）、线粒体（Mito）、微粒体（Micro）和细胞溶质（Cyto）组分。左侧面板：样品通过SDS-PAGE和免疫印迹分析。右侧面板；强度量化(n个=3；平均值±SD）。

  2. 野生型（WT）和帕尔 −/−HeLa细胞。使用FLAG‐(绿色)和TOMM20‐(红色)特异性抗体。细胞核用DAPI染色(蓝色). 比例尺，10μm。放大倍率较高的零件已装箱；比例尺，10μm。在（C）中扫描行。

  3. （B）中所示箭头的行扫描。

  4. （C）的量化(n个 = 3; 平均值±SD；细胞数≥70）。

  5. STARD7和MICU1‐STARD7的域组织。嵌合蛋白由MICU1的1–60氨基酸（包括IMMP1L加工位点）和STARD7的77–370氨基酸组成。线粒体靶序列。TM，跨膜结构域。START，StAR相关脂质转运域。

  6. 分馏标准7 −/−补充STARD7的HeLa细胞旗帜或MICU1‐STARD7旗帜细胞分为线粒体（Mito）和细胞溶质（Cyto）组分。通过SDS-PAGE和STARD7特异性抗体的免疫印迹分析样品。

  7. 免疫荧光分析标准7 −/−补充MICU1‐STARD7的HeLa细胞旗帜用FLAG‐(绿色)和TOMM20‐(红色)特异性抗体。细胞核用DAPI染色(蓝色). 比例尺，10μm。在（H）中扫描线条。

  8. （G）中所示箭头的行扫描。

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图EV1
图EV1。STARD7的处理

  1. 从野生型（WT）和标准7 −/−HeLa细胞经Percoll密度梯度离心。每一组分均进行SDS-PAGE和免疫印迹分析。线粒体蛋白质最富集于组分3。*，交叉反应。

  2. STARD7的瞬时表达旗帜野生型（WT）或PARL公司 −/−HeLa细胞24小时。细胞裂解物通过SDS-PAGE和免疫印迹分析。p、 前驱体；i、 中间产物；m、 成熟。

  3. IMMP1L介导MICU1成熟。野生型（WT）或IMMP1L公司 −/−通过CRISPR/Cas9介导的基因组编辑产生并辅以IMMP1L的HEK293细胞Myc公司MICU1的中间形式积聚于IMMP1L公司 −/−可能由MPP生成的细胞。i、 中间产物；m、 成熟形式。*，交叉反应。

此数字的源数据可在线获取。
图2
图2。帕尔调节…的成熟标准7

  1. 从HEK293细胞中分离的线粒体的分级。通过线粒体渗透性肿胀和Triton X‐100（Triton）溶解膜后评估线粒体蛋白质对外部添加的蛋白酶K（PK）的可及性。使用以下抗体通过SDS-PAGE和免疫印迹分析组分：TOMM20（OM）、YME1L（IM）、PARL（IM）和mtHSP70（基质）。p、 前驱体；i、 中间产物；m、 STARD7的成熟形式。

  2. PARL重组为蛋白质脂质体和STARD7处理。

  3. 标准7哈在网织红细胞无细胞系统中合成，与含有重组PARL的蛋白脂质体孵育他的或PARL（S277A）他的在指定的时间内。样品通过SDS-PAGE和免疫印迹分析。p、 前驱体；m、 STARD7.*的成熟形式，第二个翻译产品。

  4. （C）的量化(n个 = 3; 每个符号表示来自一个实验的数据）。成熟STARD7哈4h时设为100%。

  5. YME1L降低IMS中的STARD7。野生型（WT）或YME1L公司 −/−HEK细胞与环己酰亚胺（75μg/ml）孵育指定时间。通过SDS-PAGE分析细胞裂解产物，并使用STARD7和SDHA的红外Odyssey系统检测荧光强度。

  6. （E）的量化(n个 = 3; 平均值±SD）****P（P）< 0.0001，单向方差分析。

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图EV2
图EV2。分拣至IMS后，对STARD7进行两步处理

  1. STARD7的膜结合。野生型（WT）和PARL公司 −/−线粒体在低渗缓冲液条件下与碳酸钠在pH 7.4、pH 10.5、pH 11.5或pH 12.5下孵育，并通过离心分离分离成膜（P）和可溶性（S）组分。样品通过SDS-PAGE和免疫印迹分析。p、 前驱体；i、 中间产物；m、 成熟形式。

  2. 野生型（WT）和PARL公司 −/−表达PARL的HEK293细胞旗帜或PARL（S277A）旗帜如图所示。用于控制，STARD7哈在网织红细胞裂解液中合成。左图：通过SDS-PAGE和免疫印迹分析细胞裂解物。右侧面板：强度量化(n个 = 3; 平均值±SD）。p、 前驱体；i、 中间体；m、 成熟。

  3. STARD7的水文图和STARD7 N末端区域的氨基酸序列。红色条表示预测的跨膜结构域（R68–D86）。

  4. 野生型（WT）MPP下调后STARD7成熟PARL公司 −/−HEK293细胞。将针对α和β-Mpp（或对照siRNA）的siRNA转染72小时。通过SDS–PAGE和免疫印迹分析细胞裂解物。p、 前驱体；i、 中间产物；m、 成熟形式。

  5. STARD7的示意图。STARD7的前体形式插入IMM中，并通过α‐和β‐MPP转换为中间形式。PARL裂解STARD7的前体和中间形式，并转化为成熟形式。

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图EV3
图EV3。线粒体和细胞质之间PARL底物的分配

  1. 从HEK293细胞中分离出线粒体，并在网织红细胞裂解物存在下孵育指定时间。通过离心将样品分成颗粒（Mito）和上清液（Release），并通过SDS-PAGE和免疫印迹分析组分。输入（20%）。（底部）量化显示在下部面板中(n个=3个独立实验；每个符号表示来自一个实验的数据）。m、 成熟形式。

  2. Smac公司哈与HEK293线粒体孵育指定时间。样品分析如（A）所示。输入（20%）。量化显示在下部面板中(n个 = 3; 每个符号表示来自一个实验的数据）。p、 前驱体；m、 成熟形式。

  3. CLPB公司哈与HEK293线粒体孵育指定时间。样品分析如（A）所示。输入（20%）。量化显示在下部面板中(n个 = 3; 每个符号表示来自一个实验的数据）。p、 前驱体；m、 成熟形式。

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图3
图3。帕尔导入期间介导的解理允许释放标准7来自线粒体

  1. 线粒体中STARD7的导入和成熟哈在无细胞系统中合成，并在存在或不存在CCCP（2 mM）的情况下与从HEK293细胞分离的线粒体孵育。在指定的时间点停止进口，并通过SDS-PAGE和免疫印迹分析样品。输入（20%）；p、 前驱体；m、 成熟的形式。*，二次翻译产品。

  2. 成熟的STARD7在IMS中本地化。标准7哈导入HEK293线粒体。样品在4℃下用蛋白酶K（PK）处理15分钟，如所示，并通过SDS-PAGE和免疫印迹分析。输入（20%）；p、 前驱体；m、 成熟的形式。*，二次翻译产品。

  3. 线粒体中成熟STARD7的PARL依赖性释放。STARD7哈与野生型（WT）或PARL公司 −/−HEK293细胞。样品通过离心分离成颗粒（线粒体）和上清液（释放）组分，并通过SDS-PAGE和免疫印迹分析。输入（20%）；p、 前驱体；i、 中间产物；m、 成熟的形式。*，二次翻译产品。

  4. STARD7成熟和释放动力学。标准7哈导入从HEK293细胞分离出的线粒体中，持续指定时间，如（C）所示。p、 前驱体；m、 成熟的形式。*，二次翻译产品。

  5. （D）的量化(n个 = 4; 每个符号表示来自一个实验的数据）。成熟STARD7哈导入60分钟后设置为100%。发布成熟STARD7哈以总成熟STARD7的百分比给出哈.

此数字的源数据可在线获取。
图EV4
图EV4。STARD7衍生肽中带负电荷的氨基酸促进Smac的释放标准7来自线粒体

  1. 选定基质中PARL的加工场所。带负电荷和带正电荷的氨基酸分别以红色或蓝色显示。右侧显示了所示区域中带电氨基酸的数量（D/E；K/R）。R；释放，M；线粒体。

  2. HA标记的Smac构建物与HEK细胞分离的线粒体孵育指定时间。进口样品通过离心分离成颗粒（Mito）和上清液（Release）。样品通过SDS-PAGE和免疫印迹分析。输入（占总数的20%）。p、 前驱体；m、 成熟的形式。*，二次翻译产品。

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图4
图4。成熟时带负电荷的氨基酸标准7对线粒体释放是必要和充分的

  1. 人类STARD7的领域组织。显示了成熟STARD7突变变体的N末端氨基酸序列。线粒体靶序列。TM，跨膜结构域。START，StAR相关脂质转运域。

  2. STARD7变异体的成熟和线粒体释放。标准7哈携带缺失的突变体与HEK293线粒体孵育指定时间。样品通过离心分离成颗粒（线粒体）和上清液（释放）组分，并通过SDS-PAGE和免疫印迹分析。进口30分钟后，对不同STARD7变体的裂解和释放部分进行量化(n个=3；每个符号表示来自一个实验的数据）。红色虚线表示STARD7的相应部分哈导入30分钟后（见图3E）。输入（20%）；p、 前驱体；m、 成熟的形式，二次翻译产品*P（P）< 0.05, **P（P）< 0.01，单向方差分析。

  3. 缺乏负电荷氨基酸的STARD7突变体的成熟和线粒体释放。标准7哈携带负电荷氨基酸残基点突变的变体（见A）与HEK293线粒体孵育指定时间（如B）。进口30分钟后，对不同STARD7变体的裂解和释放部分进行量化(n个 = 3; 每个符号表示来自一个实验的数据）。红色虚线表示STARD7的相应部分哈导入30分钟后（从图3E）。输入（20%）；p、 前驱体；m、 成熟的形式，二次翻译产品*P（P）< 0.05, **P（P）< 0.01，单向方差分析。

  4. 成熟Smac及其变体N端区域的氨基酸序列。STARD7衍生肽及其缺失负电荷氨基酸的突变衍生物，插入Smac中的Smac标准7和Smac标准7-A突出显示。带负电荷和带正电荷的氨基酸分别用红色或蓝色表示。

  5. Smac和含有STARD7衍生肽的变体的成熟和线粒体释放。下面板显示了Smac及其变体在导入反应不同时间点的释放分数的量化(n个 = 3; 每个符号表示来自一个实验的数据）。红色虚线表示Smac的释放部分标准7和Smac标准7‐A（来自图3E）。输入（20%）；p、 前驱体；m、 成熟的形式。第二种翻译产品**P（P）< 0.01，单向方差分析。

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图5
图5。耗尽TIMM公司23有助于释放标准7

  1. TIMM23缺失抑制线粒体STARD7的成熟。STARD7哈导入从HEK293细胞分离的线粒体中，如图3A所示，这些细胞中TIMM23的siRNA缺失。输入（20%）；p、 前驱体；m、 成熟的形式。*，二次翻译产品。

  2. 量化（A）。30分钟后从控制线粒体释放的成熟STARD7设置为100%(n个 = 5). 方框跨越第一个四分位到第三个四分位数，水平线对应中间值，方框上方和下方的胡须显示最小值和最大值的位置****P（P）< 0.0001，单向方差分析。

  3. TIMM23耗尽促进成熟STARD7的释放。标准7哈导入从HEK293细胞分离的线粒体中，如有指示，这些细胞中TIMM23的siRNA缺失，成熟STARD7的释放如图3C所示。输入（20%）；p、 前驱体；m、 成熟的形式。*，二次翻译产品。

  4. （C）的量化(n个 = 7). 方框跨越第一个四分位到第三个四分位数，水平线对应中间值，方框上方和下方的胡须显示最小值和最大值的位置。成熟STARD7在线粒体中积累，每个时间点的释放分数设置为100%*P（P）< 0.05, **P（P）< 0.01，单向方差分析。

  5. TIMM23的耗尽不会影响STARD7的PARL结合。标准7哈与线粒体孵育指定时间，线粒体从帕尔 −/−表达蛋白水解非活性PARL（S277A）的HEK293细胞旗帜并在指示时被siRNA耗尽TIMM23。用洋地黄素（5 g洋地黄蛋白/g蛋白）溶解线粒体膜，并用FLAG特异性抗体对裂解产物进行免疫沉淀。导入反应（10%）和免疫沉淀（IP）通过SDS-PAGE和免疫印迹分析。总计，新合成的STARD7。

  6. 显示（E）免疫沉淀蛋白的定量(n个 = 3; 平均值±SD）。N.S.，不显著，单向方差分析。p、 前体。

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图EV5
图EV5。STARD7缺陷HeLa细胞的特征

  1. 线粒体的分离标准7 −/−表达STARD7的HeLa细胞旗帜或STARD7‐∆N旗帜如Percoll密度梯度离心法所示。通过SDS–PAGE和免疫印迹分析对每个组分进行分析。*，交叉反应。

  2. 野生型（WT）线粒体或标准7 −/−用6 g洋地黄素/g蛋白溶解HeLa细胞，并用BN-PAGE（左面板）或SDS-PAGE（右面板）进行分析，然后用PHB2或MIC10特异性抗体进行免疫印迹。

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图6
图6。线粒体标准7是维持线粒体功能所必需和足够的
在（A–H）野生型（WT）和标准7 −/−HeLa细胞和标准7 −/−补充STARD7（WT）或成熟STARD7的HeLa细胞（氨基酸77–370；STARD7‐ΔN）或（I–K）WT和标准7 −/−HeLa细胞和标准7 −/−HeLa细胞补充MICU1‐STARD7。

  1. 在含葡萄糖培养基（10 mM）中培养的细胞的耗氧率（OCR）。显示了基本和最大（2；1.5μM CCCP）OCR和质子泄漏（1；2μM寡霉素A）。鱼藤酮（0.5μM）和抗霉素A（0.5μM）用于阻断通过配合物I和III（3）的电子流。显示了四个重复的平均值±标准差。OCR标准化为样品中的蛋白质量。

  2. （A）的基本OCR****P（P）< 0.0001，单向方差分析。

  3. 最大OCR为（A）**P（P）< 0.01, ***P（P）< 0.001，单向方差分析。

  4. 细胞ATP含量。细胞在含有半乳糖的培养基（10 mM）中培养过夜，并在有或无50 nM寡霉素A的情况下进一步培养4 h。使用CellTiter‐Glo Luminescent Cell Viability/ATP Assay试剂盒测量细胞ATP含量(n个 = 5; 平均值±SD）****P（P）< 0.0001，单向方差分析。

  5. COXI蛋白水平。左侧显示了分离线粒体的SDS-PAGE和免疫印迹分析，右侧显示了COXI蛋白水平的定量(n个 = 3; 平均值±SD）***P（P）< 0.001，N.S.，不显著，单向方差分析。

  6. 透射电子显微镜。比例尺，0.5μm。

  7. 定量（F）（分析的线粒体数量：WT细胞，166；标准7 −/−, 174,标准7 −/−+重量，176，标准7 −/−+STARD7‐∆N，139）。

  8. BN-PAGE和SDS-PAGE分析。线粒体溶解（1 g洋地黄素/g蛋白）并通过BN‐PAGE或SDS–PAGE分析，然后用ATP5α特异性抗体进行免疫印迹。五、 ATP合成酶单体；V（V）2，ATP合成酶二聚体。

  9. 在含葡萄糖培养基（10 mM）中培养的细胞的耗氧率（OCR）（如A）。显示了四个重复的平均值±SD。OCR标准化为样品中的蛋白质量。

  10. 细胞ATP含量（如D；n个=5个独立实验；平均值±SD）****P（P）< 0.0001，N.S.，不显著，单向方差分析。

  11. COXI表达式（如左面板中的E）。

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图EV6
图EV6。线粒体内STARD7对于维持线粒体功能是必要的和充分的

  1. STARD7突变体的域组织。图中显示了STARD7的N末端缺失突变体（ΔN和ΔN2），嵌合蛋白由STARD7中的77-370个氨基酸与TOMM70中的1-61个氨基酸（包括跨膜结构域）融合而成，或由STARD6中的77-300个氨基酸与AKAP1中的1-30个氨基酸（包含跨膜结构区）融合而来。STARD7变异体的定位以及这些变异体对COXⅠ积累的影响标准7 −/−单元格显示在右侧面板中。线粒体靶序列。TM，跨膜结构域。START，StAR相关脂质转运域。线粒体。OM，线粒体外膜。

  2. 免疫荧光分析标准7 −/−HeLa细胞。标准7 −/−用FLAG标记的人STARD7变异体TOMM70‐△N或AKAP1‐ΔN（参见A）稳定表达FLAG标记人类STARD7的HeLa细胞通过免疫荧光染色进行检测(绿色)和TOMM20‐(红色)特异性抗体。细胞核用DAPI染色(蓝色). 比例尺，10μm。

  3. COXI蛋白水平标准7 −/−表达STARD7（WT）或其变体的细胞。显示了全细胞裂解物的SDS-PAGE和免疫印迹分析。

  4. 含糖培养基中的细胞增殖(n个 = 3; 平均值±SD）**P（P）< 0.01，N.S.，不显著，单向方差分析。

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图7
图7。标准7是线粒体内长期有形资产对于个人计算机

  1. 从野生型（WT）和标准7 −/−用洋地黄素（0.5 g洋地黄蛋白/g蛋白质，4℃下15分钟）溶解HeLa细胞，并将其分裂为上清液（S；含有OM和IMS蛋白质）和颗粒组分（P；含有IM和基质蛋白质）。样品通过SDS-PAGE和免疫印迹分析。

  2. WT和WT线粒体组分的磷脂组分分析标准7 −/−定量质谱法测定HeLa细胞(n个=3；平均值±SD）*P（P）<0.05，N.S.，不显著，单向方差分析。

  3. 分离自标准7 −/−HeLa细胞通过定量MS补充STARD7（WT）或STARD7‐ΔN(n个 = 3; 平均值±SD）*P（P）<0.05，N.S.，不显著，单向方差分析。

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图EV7
图EV7。STARD7缺乏的HeLa细胞的脂质组成
  1. A–C

    用MS分析整个细胞（A）、微粒体（B）或线粒体（C）的磷脂组(n个 = 3; 平均值±SD）****P（P）< 0.0001，单向方差分析。

  2. D类

    WT和WT线粒体组分的磷脂组分分析标准7 −/−定量质谱法测定HeLa细胞(n个 = 3; 平均值±SD）。整个实验数据集如图7B所示。

  3. E类

    线粒体部分的磷脂组分分析标准7 −/−HeLa细胞通过定量MS补充STARD7或STARD7‐ΔN(n个 = 3; 平均值±SD）。整个实验数据集如图7C所示。

图8
图8。PARL公司新进口的介导切割分区标准7到胞浆和线粒体膜间隙
成熟的STARD7和TIMM23中带负电荷的氨基酸沿着两条途径调节新输入的STARD7的分选：PARL可以切割STARD7，导致成熟的STARD7释放到胞质溶胶中（a）。另一方面，TIM23复合物对STARD7的膜插入延迟了PARL的成熟，并促进了成熟STARD7在IMS中的定位，在IMS中将PC穿梭于线粒体膜之间（b）。OM，外膜；IMS，膜间空间；IM，内膜；TOM，外膜转位酶；线粒体加工肽酶；PC，磷脂酰胆碱。箭头表示STARD7中的PARL处理站点。
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