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PDB总和条目4wd4
转至PDB代码:
氧化还原酶
PDB id
4周4
加载。。。
目录
蛋白质
链
公元214年。
配体
哼
×4
欧洲电力公司
×2
水域
×23
PDB id:
4周4
链接
PDBe公司
RCSB公司
MMDB公司
耶拿图书馆
蛋白质体
CATH公司
SCOP公司
PDBSWS公司
PDBePISA公司
ProSAT项目
姓名:
氧化还原酶
标题:
人ho1 h25r的晶体结构
结构:
血红素加氧酶1。
链:a,b,c,d。同义词:ho-1。
工程设计:是的。
突变:是的。
其他细节:突变h25r前四个残基不属于ho1的序列(trombin切割位点和克隆人工产物)。
资料来源:
智人。
人类。
有机体_出租车:9606。
基因:hmox1,ho,ho1。
表达单位:大肠杆菌。
表达式系统最大值:562。
分辨率:
2.95Å
R系数:
0.206
无R:
0.259
作者:
J.M.M.Caaveiro、K.Morate、P.Sigala、K.Tsumoto
密钥参考:
P.A.Sigala公司
等。
(2016).
细胞内酶学研究血红素加氧酶催化中的His-Hem连接。
生物化学
,
55
,
4836-4849.
PubMed编号:
27490825
DOI(操作界面):
10.1021/acs.生物化学6b00562
日期:
2014年9月6日
发布日期:
2015年9月9日
检查
页眉
参考文献
蛋白质链
?
P09601号
(HMOX1_人类)-
智人血红素加氧酶1
序号:
结构:
公元288年。
公元214年。
*
密钥:
PfamA域
二级结构
CATH域
*
PDB和UniProt序列不同
1个残留位置(黑色
交叉)
酶反应
酶类:
E.C.1.14.18标准
-血红素加氧酶(胆绿素生成)。
[国际酶]
[ExPASy]
[KEGG](KEGG)
[布伦达]
反应:
血红素b+3 O2+3还原[NADPH--血蛋白还原酶]=胆绿素IXalpha+CO+Fe
2+
+H(H)
+
+3 H2O+3氧化[NADPH--血蛋白还原酶]
血红素b
结合配体(Het群名称=
哼
)
相似性为95.45%的匹配
+
三
×
氧气
+
三
×
还原型[NADPH--血蛋白还原酶]
=
胆绿素IXα
+
一氧化碳
+
铁(2+)
+
H(+)
+
三
×
过氧化氢
+
三
×
氧化的[NADPH-血蛋白还原酶]
从获取的.mol文件生成的分子图
KEGG ftp站点
参考
DOI编号:
10.1021/acs.生物化学6b00562
生物化学
55
:4836-4849
(2016)
PubMed编号:
27490825
细胞内酶学研究血红素加氧酶催化中的His-Hem连接。
P.A.Sigala,
K.Morante,
津本,
J.M.Caaveiro,
D.E.Goldberg。
摘要
血红素加氧酶(HO)是一种普遍存在的酶,在炎症、细胞
信号转导、血红素处理和铁的获取。
HO催化氧化
使用保守组氨酸协调血红素转化为胆绿素(BV)
结合血红素的铁原子。
这种海姆互动被视为
对酶活性至关重要,因为His-to-Ala突变体无法转化
血红素与胆绿素的体外比较。
我们调查了一组近端His突变体
使用活细胞活性分析的蓝藻、人类和植物HO酶
基于每个HO突变体和
荧光胆绿素生物传感器。
与纯化的体外研究相比
蛋白质,我们观察到多个HO突变体保持了显著的活性
在细菌的细胞内环境中。X射线晶体学
人HO1 H25R与结合血红素的结构及附加功能研究
表明这些细胞内HO突变活性与血红素无关
通过近端氨基酸连接。
我们的研究揭示了
与支持HO活性的血红素的活性位点结合相互作用
在细胞内,表明周围活性位点的重要贡献
环境对HO催化作用的影响,并可以引导人们理解进化
和HO函数的发散。
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