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PubMed出版物摘要

血红素加氧酶（HO）是一种普遍存在的酶，在炎症、细胞信号传导、血红素处理和铁获取等方面起着关键作用。HO使用保守组氨酸来协调结合血红素的铁原子，催化血红素氧化转化为胆绿素（BV）。这种His-heme相互作用被认为是酶活性的关键，因为His-to-Ala突变体在体外无法将血红素转化为胆绿素。我们利用基于每个HO突变体在大肠杆菌中异源共表达的活细胞活性测定和荧光胆绿素生物传感器，探测了蓝藻、人类和植物HO酶的近端His突变体。与纯化蛋白的体外研究相比，我们观察到多个HO突变体在细菌的细胞内环境中保持了显著的活性。带有结合血红素的人HO1 H25R的X射线晶体结构和其他功能研究表明，这些细胞内的HO突变活性不涉及近端氨基酸的血红素连接。我们的研究揭示了活性位点与血红素相互作用的意外可塑性，这种可塑性可以支持细胞内的HO活性，表明周围活性位点环境对HO催化的重要贡献，并可以指导理解HO功能的进化和分化。

细胞内酶学研究血红素加氧酶催化中的His-Hem连接。，Sigala PA、Morante K、Tsumoto K、Caaveiro JM、Goldberg DE生化。2016年8月30日；55(34):4836-49. doi:10.1021/acs.biochem.6b00562。Epub，2016年8月15日。PMID:27490825^[2]

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