如体外实验所示，全长蛋白质可以以极快的速度折叠成热力学稳定的结构。相反，完成新生蛋白质折叠比完成全长蛋白质折叠需要更多的时间，因为新生蛋白质折叠取决于活细胞中核糖体生物合成的速度。因此，体内新生的多肽链以不同于全长蛋白质的方式进行共翻译折叠。然而，过渡结构和共翻译折叠途径还没有很好的理解。为了揭示新生蛋白质折叠的原子细节，我们研究了hPin1 WW结构域，该结构域由三链β-片之间的两个β-发夹组成。在这里，我们利用圆二色光谱和X射线晶体学报道了一系列氨基酸长度增加的WW域N末端片段结构。在结晶过程中，麦芽糖结合蛋白被融合在WW结构域片段的后面，以固定C末端，因为新生蛋白被锚定在核糖体上。基于我们的发现，即使全长蛋白质没有螺旋区，中等长度的片段也出乎意料地呈现螺旋构象，讨论了富含β片的蛋白质的共翻译折叠。此外，在全长蛋白质环结构之一的区域中，这些片段采取不同的形式。我们的结果表明，新合成的多肽在肽延伸过程中采用了最稳定的构象，并最终折叠成天然结构。
