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.1998年10月15日；17(20):6096-105.
doi:10.1093/emboj/17.20.6096。

噬菌体phi 29复制蛋白p1在原丝板中的聚合

A太棒了 1, M萨拉斯
附属公司

噬菌体phi 29复制蛋白p1在原丝板中的聚合

A太棒了等。 欧洲工商管理硕士J. .

摘要

枯草芽孢杆菌噬菌体phi29的蛋白p1（85个氨基酸）是体内病毒DNA复制所需的膜相关蛋白。在本研究中，我们构建了两种融合蛋白，麦芽糖结合蛋白（MalE）-p1和MalE-p1DeltaN33。通过沉降分析和负染电子显微镜分析，我们证明MalE-p1分子自结合成长丝状结构，不会进一步组装成更大的阵列。这些结构由被MalE亚基包围的蛋白p1核心构成。通过蛋白酶因子Xa切割去除雄性E组分后，产生的蛋白p1细丝倾向于结合，形成束。然而，MalE-p1DeltaN33融合蛋白在溶液中没有自我相互作用。然而，在通过因子Xa消化从MalE结构域分离后，蛋白p1DeltaN33组装成长的原丝，这些原丝以高度有序的平行阵列结合，形成大的二维片。这些结构类似于真核细胞微管蛋白和细菌FtsZ聚合物。此外，我们发现蛋白p1以温度依赖的方式影响体内phi29 DNA合成的速率。我们认为蛋白p1是与细菌膜相关的病毒编码结构的组成部分。这种结构将为病毒DNA复制机制提供一个锚定位点。

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