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.1994年1月;11(2):237-48。
doi:10.1111/j.1365-2958.1994.tb00304.x。

金黄色葡萄球菌凝集因子(纤维蛋白原受体)的分子特征

附属公司

金黄色葡萄球菌凝集因子(纤维蛋白原受体)的分子特征

D McDevitt公司等。 摩尔微生物. 1994年1月.

摘要

通过转座子Tn917诱变分离出4株纤维蛋白原受体(聚集因子)缺陷的金黄色葡萄球菌纽曼株突变株。对突变体进行Southern杂交分析,确定了转座子宿主DNA连接片段,其中一个片段被克隆并用于产生探针,以识别和克隆野生型聚集因子位点(clfA)。突变体未能在可溶性纤维蛋白原中形成团块,并且与涂有纤维蛋白原的聚甲基丙烯酸甲酯(PMMA)盖玻片粘附不良。当将clfA基因的单一拷贝引入突变株的染色体中时,完全弥补了这些菌株的聚集缺陷,并恢复了这些突变株粘附纤维蛋白原涂层PMMA的能力。此外,穿梭质粒上克隆的clfA基因使弱凝集菌株8325-4形成与野生型菌株Newman具有相同亲和力的凝块,也显著增强了8325-4菌株的粘附性。因此,可溶性纤维蛋白原凝块的形成与细菌对固相纤维蛋白原的粘附有关。clfA基因编码一种纤维蛋白原结合蛋白,其表观分子量约为130 kDa。蛋白质的氨基酸序列由DNA序列推导而来;预计将表达896个残基蛋白(分子量92kDa)。推测的ClfA蛋白具有与细胞表面相关的特征。此外,它还包含一个新的308个残基区,该残基区包含主要由Asp和Ser的二肽重复序列组成,终止于壁相关蛋白常见的LPXTG基序上游的28个残基。ClfA蛋白与金黄色葡萄球菌的纤维连接蛋白结合蛋白有显著同源性,尤其是在N端和C端。

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