摘要
雌激素受体α（ER-α）是乳腺癌细胞雌激素作用的关键介质。了解配体激活的ER-α在靶细胞中的作用需要鉴定与该核受体协同作用以转导激素信号的分子伴侣。我们应用串联亲和纯化（TAP）、甘油梯度离心和质谱分析分离和鉴定MCF-7细胞核中与配体活化的ER-α相互作用的蛋白质。这导致了264个ER相关蛋白的鉴定，其功能突出了ER-α在协调BC细胞中多种激素调节的核过程中的枢纽作用。
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