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.2006年8月；8(8):834-42.
doi:10.1038/ncb1441。 Epub 2006年7月23日。

与UIM蛋白Eps15的调节性相互作用暗示帕金参与EGF受体贩运和PI（3）K-Akt信号传导

劳拉·法伦 1, 凯瑟琳·M·L·贝朗格, Amadou T Corera公司, 玛丽亚·孔托吉安妮亚（Maria Kontogiannea）, 埃尔萨·雷根（Elsa Regan-Klapisz）, 法国莫罗, 贾诺·沃特曼, 迈克尔·哈伯, 杰纳维耶夫·鲁洛, 托希尔杜·托兰斯多蒂, 亚历克西斯·布里斯, Paul M P van Bergen En Henegouwen公司, 爱德华·A·丰
附属公司

与UIM蛋白Eps15的调节相互作用表明parkin参与EGF受体运输和PI（3）K-Akt信号传导

劳拉·法伦等。 Nat细胞生物学. 2006年8月.

摘要

parkin基因突变是一种常见的家族性帕金森病的病因。由于帕金编码E3泛素连接酶，蛋白酶体介导的蛋白质降解缺陷被认为在帕金森病的发病机制中起着核心作用。在这里，我们报道了parkin在蛋白酶体依赖的泛素化途径中的新作用。我们已经确定了parkin和Eps15之间的调节性相互作用，Eps15是一种与表皮生长因子（EGF）受体（EGFR）内吞和转运有关的衔接蛋白。用EGF处理细胞可刺激parkin与Eps15和EGFR结合，并促进parkin介导的Eps15泛素化。parkin泛素样（Ubl）结构域与Eps15泛素相互作用基序（UIM）的结合是parkin介导的Eps15泛素化所必需的。此外，帕金缺乏细胞中EGFR的内吞和降解加快，帕金敲除小鼠大脑中通过磷脂酰肌醇3-激酶（PI（3）K）-Akt途径的EGFR信号减少。我们认为，通过泛素化Eps15，parkin干扰Eps15 UIM结合泛素化EGFR的能力，从而延迟EGFR的内化和降解，并促进PI（3）K-Akt信号传导。考虑到Akt在神经元存活中的作用，我们的结果对理解帕金森病的发病机制具有广泛的新含义。

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中的注释

  • EGFR贩卖：塞车停车。
    Husnjak K，Dikic I。 Husnjak K等人。 自然细胞生物学。2006年8月；8（8）：787-8。doi:10.1038/ncb0806-787。 自然细胞生物学。2006 PMID：16880810 没有可用的摘要。

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  • EGFR贩运：陷入困境。
    Husnjak K，Dikic I。 Husnjak K等人。 自然细胞生物学。2006年8月；8(8):787-8. doi:10.1038/ncb0806-787。 自然细胞生物学。2006 PMID：16880810 没有可用的摘要。
  • Intersectin调节表皮生长因子受体内吞、泛素化和信号传导。
    Martin NP、Mohney RP、Dunn S、Das M、Scappini E、O'Bryan JP。 Martin NP等人。 摩尔药理学。2006年11月；70(5):1643-53. doi:10.1124/mol.106.028274。Epub 2006年8月16日。 摩尔药理学。2006 PMID：16914641
  • Epsin 1参与将泛素化的EGF受体招募到氯氰菊酯涂层的凹坑中。
    Kazazic M、Bertelsen V、Pedersen KW、Vuong TT、Grandal MV、Rødland MS、Traub LM、Stang E、Madshus IH。 Kazazic M等人。 交通。2009年2月；10(2):235-45. doi:10.1111/j.1600-0854.2008.0858.x.Epub 2008年11月20日。 交通。2009 PMID：19054389
  • 表皮生长因子途径底物15，Eps15。
    Salcini AE、Chen H、Iannolo G、De Camilli P、Di Fiore PP。 Salcini AE等人。 国际生物化学与细胞生物学杂志。1999年8月；31(8):805-9. doi:10.1016/s1357-2725（99）00042-4。 国际生物化学与细胞生物学杂志。1999 PMID：10481267 审查。
  • 磷脂酶D在EGFR信号传导中的作用。
    Lee CS、Kim KL、Jang JH、Choi YS、Suh PG、Ryu SH。 Lee CS等人。 Biochim生物物理学报。2009年9月；1791(9):862-8. doi:10.1016/j.bbalip.2009.04.007。Epub 2009年5月4日。 Biochim生物物理学报。2009 PMID：19410013 审查。
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