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.2002年7月4日;418(6893):104-8.
doi:10.1038/nature00883。 Epub 2002年6月23日。

组蛋白H2B泛素化调节酵母中H3甲基化和基因沉默

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组蛋白H2B泛素化调节酵母中H3甲基化和基因沉默

祖文孙等。 自然. .

摘要

在真核生物中,基因组的DNA与组蛋白包裹在一起,形成核小体细丝,而核小体纤丝又折叠成一系列不太为人所知的染色质结构。组蛋白尾部结构域的翻译后修饰调节染色质结构和基因表达。其中,组蛋白泛素化尚不清楚。在这里,我们表明泛素结合酶Rad6(Ubc2)通过酵母(酿酒酵母)中Lys 123处H2B的泛素化,介导组蛋白H3在赖氨酸4(Lys 4)处的甲基化。此外,H2B-K123R突变体中H3(Lys 4)甲基化被废除,而H3-K4R保留H2B(Lys 123)泛素化。这些数据表明,H2B(Lys 123)泛素化是H3(Lys 4)甲基化的先决条件,这是一种单向调节途径。我们还表明,H2B-K123R突变扰乱了端粒的沉默,在Rad6介导的H2B(Lys 123)泛素化、Set1介导的H3(Lys 4)甲基化和转录沉默之间提供了功能联系。因此,这些数据揭示了通过不同组蛋白尾部上的协同组蛋白修饰实现基因调控的途径。我们将其称为组蛋白修饰的“跨尾”调控,这是对组蛋白编码假说的一种明确预测。

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