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.2001年6月26日;11(12):996-1000.
doi:10.1016/s0960-9822(01)00294-9。

组蛋白H4在精氨酸3处的甲基化在体内发生,并由核受体辅活化子PRMT1介导

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组蛋白H4在精氨酸3处的甲基化在体内发生,并由核受体辅活化子PRMT1介导

B D斯特拉尔等。 当前生物. .
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摘要

组蛋白氨基末端的翻译后修饰在调节染色质结构和功能中起着重要作用。组蛋白的赖氨酸甲基化已经有很好的文献证明,最近这种修饰与涉及基因转录和异染色质组装的细胞过程有关。然而,组蛋白上精氨酸甲基化的存在尚不清楚。最近发现精氨酸甲基转移酶CARM1和PRMT1作为核受体的转录辅激活物,这表明组蛋白可能是这些酶的生理靶点,是定义不清的转录激活途径的一部分。这里,我们通过质谱显示,从异步生长的人类293T细胞中分离的组蛋白H4在体内精氨酸3(Arg-3)处甲基化。作为支持,一种针对Arg-3甲基化组蛋白H4的新抗体独立地证明了这种修饰在体内的发生,并揭示了H4-Arg-3的甲基化在真核生物中高度保守。最后,我们证明PRMT1是人类293T细胞中主要的(如果不是唯一的)H4-Arg-3甲基转移酶。这些发现表明组蛋白的精氨酸甲基化在转录过程中起作用。

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