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.2000年4月28日;101(3):259-70.
doi:10.1016/s0092-8674(00)80836-3。

ERM蛋白moesin的结构揭示了被延伸的肌动蛋白结合尾结构域掩盖的FERM结构域折叠

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ERM蛋白moesin的结构揭示了被延伸的肌动蛋白结合尾结构域掩盖的FERM结构域折叠

M A皮尔逊等。 单元格. .
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摘要

ezrin-radixin-moesin(ERM)蛋白家族使用C端F-actin结合片段和N端FERM结构域(一种常见的膜结合模块)将细胞表面结构的肌动蛋白丝连接到质膜。ERM蛋白由FERM和C末端尾部结构域的分子内结合调节,这些结构域掩盖了它们的结合位点。休眠的moesin FERM/尾复合物的晶体结构表明,FERM结构域有三个紧密的裂片,包括一个完整的PTB/PH/EVH1折叠,C末端片段作为延伸肽结合在一起,掩盖了FERM结构区的大表面。这种扩展的结合模式为不同的信号如何产生不同水平的激活提供了一种新的机制。序列保守性表明抑癌基因merlin也有类似的调节作用。

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