BibA是一种B组链球菌（GBS）表面蛋白，通过隔离补体抑制剂C4b-结合蛋白（C4BP）来保护病原体免受吞噬细胞杀伤。这里是GBS-BibA片段（BibA）的X射线晶体结构126–398)以及全长N末端结构域（BibA）的低分辨率小角度X射线散射（SAXS）结构34–400)描述了。BibA126–398碎片晶体结构表现出新颖的螺旋结构。螺旋的三级排列形成四个反平行的三螺旋束运动重复，其中一个长螺旋从束延伸到下一个。重组BibA的多重突变34–400延迟蛋白质降解，BibA的圆二色光谱34–400提出了一种类似于结晶BibA中观察到的二级结构成分126–398碎片。为92个N末端残基（BibA）生成了一个模型34–125)使用结构相似性预测程序和BibA34–400模型是通过结合BibA的坐标生成的34–126和BibA126–398BibA的X射线结构126–398和BibA模型34–400与计算的SAXS包络线吻合良好。BibA N末端结构域的一个可能结合位点定位于C4BPα链的N末端CCP（补体控制蛋白）结构域，如BibA与ΔCCP1 C4BPα-链突变体的结合减少所示。总之，我们认为GBS表面蛋白BibA是唯一的，它由三个反平行的α-螺旋束基序组成，属于一类新的革兰氏阳性表面粘附素。
