泛素化是一种翻译后修饰，涉及无数细胞调节和疾病途径。泛素结合（E2）酶是泛素转移途径中的核心参与者。虽然有大量的E2结构可用，但并非所有E2家族都有已知结构，除了酵母以外，还缺乏真菌生物体的三维结构。这里，从药用蘑菇中鉴定出的一种新的泛素结合酶UbcA1的表达、纯化、结晶和初步X射线分析茶树菇据报道，其具有抗肿瘤特性。作为一种潜在的抗癌药物候选，该蛋白以C末端或N末端的His标记形式表达。在纯化和结晶过程中，His标记的位置似乎对蛋白质的稳定性起着至关重要的作用。与C末端标记蛋白的结晶试验不成功相比，在最佳条件下生长的N末端His-tagged UbcA1晶体的X射线衍射为1.7 奥分辨率。这颗水晶属于太空小组C2，带单位-细胞参数一=84.93，b条= 34.76,c（c）= 128.10 Å, β = 118.57°. 收集的X射线数据集适用于结构测定，显示出令人满意的完整性我/σ(我)〉和R（右）因素。所有这些结果都强调了提纯和结晶过程中His-tag位置对蛋白质行为的不可忽视的影响。
