Fas凋亡抑制分子（FAIM）是一种高度保守的抗凋亡蛋白，在细胞中发挥重要作用。FAIM有两种亚型，其中短亚型FAIM-S在所有组织中广泛表达，而长亚型FAIM-L仅在神经系统中表达。迄今为止，还没有关于人FAIM结构的报道，FAIM抗凋亡功能的详细分子机制尚不清楚。在此，测定了人FAIM-S N-末端结构域（NTD）的晶体结构和人FAIM-S C-末端结构域（CTD）的NMR溶液结构。结构显示，NTD和CTD采用类似的蛋白质折叠，包含八条反平行β链，形成两片。结构和生化分析均表明，NTD作为二聚体存在，CTD作为单体存在，并且它们可以相互作用。经鉴定，有几个关键残基参与了这种相互作用。此外，这些关键残基的突变也干扰了FAIM-S的抗凋亡活性。因此，本文提供的结构和功能数据将为FAIM-S.的抗凋亡机制提供深入的见解。
