真菌胰蛋白酶的结构尖孢镰刀菌通过约束最小二乘最小化，将分辨率提高到1.55°R（右）-系数为14.4%。这些数据是使用当地开发的成像扫描仪从位于汉堡EMBL的X31光束线上的单晶上记录的。最终的模型由1557个蛋白质原子、400个水分子、一个异丙醇分子和一个与催化Ser195共价结合的单异丙基磷酸抑制剂基团组成。与牛胰蛋白酶的结构比较显示了活性位点的显著差异，并为两种酶之间底物特异性的差异提供了可能的解释。在尖孢F.oxysporum胰蛋白酶特异性囊袋比牛胰蛋白酶大。这解释了尖孢F.oxysporum胰蛋白酶对体积较大的精氨酸的选择性高于赖氨酸，对牛胰蛋白酶的选择性则相反。基板C端侧的结合腔在尖孢F.oxysporum胰蛋白酶比哺乳动物和灰色链霉菌胰蛋白酶，这解释了尖孢F.oxysporum胰蛋白酶合成肽-第页NA底物类似物作为结合腔侧面和对位-硝基苯胺基肽-第页不适用。与其他胰蛋白酶相比，观察到的结合腔限制不会导致催化活性降低。
