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关键参考
标题		晶格陷阱捕获的nherf1-Cxcr2信号复合物的新构象状态。
作者		姜瑜， G.Lu， L.R.特雷斯科特， 侯耀文， X.Guan、， S.Wang， A.斯塔门科维奇， J.Brunzelle， N.Sirinupong， C.李， Z.杨。
裁判。		公共科学图书馆期刊, 2013,8,e81904。[DOI编号：10.1371/日记本.0081904]
公共医疗id		24339979
摘要
NHERF1是一种PDZ衔接蛋白，支持多种信号的组装并与许多癌症有关。然而，人们知之甚少关于脚手架混乱或其能力的机制绑定到多个目标。计算研究表明，PDZ混杂可能归因于其构象动力学，但实验性的这种关系的证据仍然非常有限。在这里，我们检查利用晶格研究NHERF1 PDZ1畴的构象柔性通过求解新晶体形式的PDZ1结构进行捕获，与不同空间群的先前PDZ1结构一起，揭示了411个配体相互作用残基中有11个发生了显著的晶体堆积诱导结构变化。这些残留物大多与所涉及的残留物相对应肽配体结合时的变构转变。此外配体构象的差异导致相同的肽轻微结合不同晶体形式的不同模式。这些发现表明PDZ1多肽结合具有显著的结构灵活性袋，并且捕获在当前晶体形式中的结构亚态可以是用于表示蛋白质可访问的构象空间。这样的知识对于针对NHERF1 PDZ1结构域的药物设计至关重要，强调对实验测定的PDZ1-l和复合物。