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水解酶

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3小时7

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			蛋白质链

					公元392年。 *

			配体

					UNK-UNK-UNK- UNK公司 ×2

*残留物保存分析

PDB id：

3小时7

链接

姓名：

水解酶

标题：

Htra蛋白酶由一种保守机制激活，该机制可由不同的分子线索触发

结构：

蛋白酶do.链：a.同义词：degp，htra。工程设计：是的。突变：是的。5聚体肽。链条：b、c。工程设计：是的。Other_details：该肽明显在蛋白质期间被摄取

资料来源：

大肠杆菌。生物体_出租车：83333。菌株：k12。基因：degp。表达单位：大肠杆菌。表达式系统最大值：562。

分辨率：

2.96Å

R系数：

0.201

无R：

0.249

作者：

T.克罗杰、J.Sawa、R.Huber、T.Clausen

密钥参考：

T.克罗杰等。(2010).HtrA蛋白酶具有保守的激活机制，可由不同的分子线索触发。自然结构生物,17,844-852.PubMed编号：20581825

日期：

2010年4月7日

发布日期：

2010年6月30日

PROCHECK检查

	标题

	工具书类

蛋白质链

^?

P0C0V0型 （DEGP_ECOLI）-大肠杆菌（K12株）周质丝氨酸内蛋白酶DegP

序号：
结构：公元474年。
公元392年。*

密钥： PfamA域二次结构 CATH域

* PDB和UniProt序列不同1个残留位置（黑色交叉）



		酶反应

酶类：

E.C.3.4.21.107段 -肽酶Do。

[国际酶] [ExPASy] [KEGG]（KEGG）【布伦达】

自然结构生物 17:844-852(2010)

PubMed编号：20581825

HtrA蛋白酶具有保守的激活机制，可由不同的分子线索触发。

T.Krojer， J.Sawa， R.Huber， T.克劳森。

摘要

HtrA蛋白酶是严格调控的蛋白水解酶组合，是必不可少的用于维持细胞外液室中的蛋白质稳态。尽管HtrA蛋白酶已被详细表征，其精确的分子机制不同功能状态之间的切换仍然未知。收件人地址为此，我们对大肠杆菌中的DegP进行了生化和结构研究大肠杆菌。我们表明，与DegP的PDZ结构域结合的效应肽诱导从静止的六聚体DegP6转化为蛋白水解活性的低聚物12-mers和24-mers（DegP12/24）。此外，我们的数据表明蛋白酶环（L3）是HtrA蛋白酶的保守分子开关。L3感应激活信号，即底物结合的DegP12/24或变构效应物与调节因子的结合HtrA蛋白酶，如DegS，并将此信息传输到活性位点。寡聚酶对蛋白质质量控制和调节的意义进行了讨论。

引用此PDB文件关键参考的文献参考

公共医疗id 参考

22245966 H.马莱特， F.卡内拉斯， J.Sawa， J.Yan， K.Thalasinos， M.Ehrmann， T.克劳森，和 H.R.塞比勒(2012).
HtrA伴侣DegQ分子笼内新折叠的底物。

自然结构分子生物学,19,152-157.

PDB代码： 4a8a型 4a8b类 4a8c类 4a8天 4a9克

21532594 J.Kley， B.施密特， B.博亚诺夫， P.C.Stolt-Bergner， R.柯克， M.Ehrmann， R.R.Knopf， L.Naveh， Z.亚当，和 T.克劳森(2011).
植物蛋白酶Deg1在光照期间修复光系统II的结构适应性。

自然结构分子生物学,18,728-731.

PDB代码： 第3季度6

21297635 L.特鲁贝斯坦， A.Tenstaedt， T.Mönig， T.Krojer， F.卡内拉斯， M.Kaiser先生， T.克劳森，和 M.埃尔曼(2011).
底物诱导的活性位点重塑调节人类HTRA1活性。

自然结构分子生物学,18,386-388.

PDB代码： 3个 3nwu个 3nzi公司

首先显示最新的参考文献。引文数据部分来自CiteXlore公司和部分从自动收割过程中。请注意，这可能是由于并非所有期刊都包含在任何一种方法。然而，我们正在不断建立引文数据因此，随着时间的推移，将会有越来越多的参考文献。当参考描述PDB结构时，PDB代码是如右图所示。