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蛋白质结合

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2000万小时

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			蛋白质链

					公元111年。 *


					公元16年。 *

*残留物保存分析

PDB id：

2000万小时

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姓名：

蛋白质结合

标题：

小鼠par3-pdz3与ve-cadherin c末端复合物的核磁共振结构

结构：

划分有缺陷的3同源物。链：a.片段：unp残基581-689，pdz 3结构域。同义词：pard-3，par-3，非典型pkc等型特异性相互作用蛋白，asip，肾上腺素相互作用蛋白。工程设计：是的。卡德林-5。链：b.片段：unp残基769-784。

资料来源：

小肌肉。鼠标。有机体_出租车：10090。基因：par3，pard3。表达单位：大肠杆菌。表达式系统最大值：562。基因：cdh5，ve-cadherin。

核磁共振结构：

20种型号

作者：

B.F.沃尔克曼、R.C.Tyler、F.C.Peterson

密钥参考：

R.C.泰勒等。(2010).par3 VE钙粘蛋白复合物内的远端相互作用。生物化学,49,951-957.PubMed编号：20047332

日期：

2009年9月22日

发布日期：

2010年2月9日

PROCHECK检查

	标题

	工具书类

蛋白质链

^?

Q99NH2号机组 （零件3_模块）-小家鼠的3个同源基因的分配缺陷

序号：
结构：

序号：
结构：

序号：
结构：公元1333年。
公元111年。*

蛋白质链

^?

第55284页 （CADH5_住宅）-肌肉中的钙粘蛋白-5

序号：
结构：

序号：
结构：公元784年。
公元16年。

密钥： PfamA域二次结构 CATH域

* PDB和UniProt序列不同2个残留位置（黑色十字架）

生物化学 49：951-957(2010)

PubMed编号：20047332

par3-VE-cadherin复合体内的远端相互作用。

R.C.泰勒， F.C.彼得森， B.F.沃尔克曼。

摘要

par3是一种含有多个PDZ的支架蛋白，对进化上保守的细胞极性复合体的组织par3、par6和aPKC。par3-PDZ结构域靶向各种粘附的能力质膜上的分子和酶导致受控par6和aPKC的定位，在上皮细胞极性。在与par3相关的众多PDZ配体中，第三个PDZ结构域与第二类配体的相互作用血管内皮钙粘蛋白（VE-Cad）的C末端尾部提示在内皮细胞的极性，但相互作用的分子细节未知。先前确定的par3-PDZ3结构绑定到I类在磷脂酰肌醇磷酸酶PTEN的C末端尾部发现的配体揭示了两个离散的结合位点：一个典型的PDZ配体相互作用位点和涉及电荷电荷补体的远端部位。目前尚不清楚par3-PDZ3在其关联中同时使用典型和远端结合模式如果这些模式是PTEN相互作用所特有的，则表明极性网络内配体特异性的可能机制与VE-Cad的C末端尾部结合的par3-PDZ3的结构研究表明，经典和远端相互作用都被用于结合。利用荧光偏振和二维核磁共振进行生物物理测量牵连天冬氨酸777（VE-Cad）和精氨酸609（par3-PDZ3）是复合物形成的关键调节剂。丝氨酸776处VE-Cad的磷酸化增加了其对par3的亲和力，证明翻译后修饰超出了规范羧酸结合位点可以增强PDZ与配体的相互作用。比较VE-Cad和PTEN复合物强调了par3-PDZ3可以适应规范和远端交互模式这两种配体类型的双重类特异性。