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纤维生成组织修复。2011; 4: 21.
2011年9月16日在线发布。 数字对象标识：10.1186/1755-1536-4-21
预防性维修识别码：项目经理1182887
PMID：21923916

血浆和细胞纤连蛋白：组织修复过程中不同且独立的功能

翼S至1和Kim S Midwood公司通讯作者1
作者信息 文章注释 版权和许可证信息 PMC免责声明

摘要

纤连蛋白（FN）是一种普遍存在的细胞外基质（ECM）糖蛋白，在组织修复过程中发挥着至关重要的作用。血浆形式的FN在血液中循环，在组织损伤时，并入纤维蛋白凝块，以影响血小板功能并调节止血。细胞FN随后由细胞合成和组装，并迁移到凝块中重建受损组织。在生理修复过程中，FN组装成一个复杂的三维基质不仅作为结构支架，而且在组织修复的这一阶段作为细胞功能的调节器发挥着关键作用。FN纤维生成是一个复杂的逐步过程，受到多种因素的严格调控。在纤维化过程中，ECM过度沉积，其中FN是主要成分之一。异常的FN-matrix组装是从正常组织修复转变为调控不当的纤维化的主要促成因素。了解FN组装的相关机制，以及这些与细胞、纤维化和免疫反应的相互作用，可能会揭示调控异常组织修复过程的治疗方法未来发展的目标。

介绍

纤维结合蛋白（FN）是细胞外基质（ECM）中普遍存在的重要成分。它既是细胞过程的调节器，又是维持和指导组织组织和ECM组成的重要支架蛋白。

在组织修复过程中，身体通过一系列严格调控的步骤迅速重建受损组织：纤维蛋白凝块的形成充当肉芽组织组装的平台，随后ECM收缩和重塑以重建正常组织[1,2]. 不同形式的FN在组织修复过程中起着不同的、暂时不连续的作用。血浆FN和细胞FN具有不同的结构和组装成三维基质的速率。

本文讨论了血浆和细胞FN的结构差异，以及它们在组织修复不同阶段的作用。我们总结了FN是如何组装成三维矩阵的当前理论，以及这一过程是如何调节的。了解这种复杂的基质组装过程可能会突出异常组织修复条件治疗进展的潜在靶点。

纤维连接蛋白亚型的结构

FN是一种多域糖蛋白，由一系列重复的模块结构组成：12个FN I型重复序列（FNI），2个FN II型重复序列或III型连接段（IIICS）区域。多模结构和模间区允许FN分子具有灵活性，FN分子参与调节其功能[三-8]. 这些模块被组织成功能域，包括N端70-kDa域（FNI1-9)，120-kDa中央结合域（CBD；FNIII1-12)和肝素结合域HepII（FNIII12-14). FN的特定结构域可以与多种结合伙伴相互作用，包括其他ECM成分和细胞表面受体[9]. FN作为二聚体分泌，由其C末端的两个二硫键维持[7,10-12]（图​（图11).

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纤维结合蛋白（FN）和FN片段.FN由一系列FNI重复序列（深色方框）、FNII重复序列（圆圈）、保守的FNIII重复序列（浅灰色方框）和交替拼接的FNIIII重复序列（EDA）组成。

血浆纤维连接蛋白

血浆FN由肝细胞合成并分泌到血浆中，在血浆中以300-400μg/ml的速度循环[13]在可溶性血浆FN中，只有一个亚单位具有V结构域，EIIIB和EIIIA模块缺失[14-16]. 据报道，只有极低水平（1.3-1.4μg/ml）的FN（含有EIIIA和/或EIIIB模块（细胞FN）在血浆中循环[17]但研究表明，严重创伤导致血管组织损伤、炎症以及动脉粥样硬化、缺血性心脏病和中风等疾病后，血浆水平会升高[18-21].

细胞纤维连接蛋白

细胞FN由多种细胞合成，包括成纤维细胞、内皮细胞、软骨细胞、滑膜细胞和肌细胞[22]. 细胞FN是FN异构体的混合物。细胞FN转录期间EIIIB和EIIIA的选择性剪接以及V或IIICS结构域的更复杂剪接允许FN的不同亚型以组织依赖性、时间调节性和细胞类型特异性的方式表达[15,23-26]. 在人类中，可以产生20种潜在的FN亚型[27]. FN的EIIIA+和EIIIB+亚型表达增加与生理或病理组织重塑区域相关，包括伤口愈合和组织修复。表中概述了观察到的FN亚型及其与生理或病理条件的关系​表1。1这些亚型调节ECM的特性，并影响细胞过程。

表1

生理和病理条件下报告的细胞纤维连接蛋白（FN）亚型

FN亚型特点裁判.
生理伤口愈合
EIIIA公司急性肾功能衰竭大鼠肾小管基底膜内皮细胞表达；参与近端小管再生[237]
急性高氧肺损伤时肺泡间隔细胞、黄体巨噬细胞和内皮细胞的表达增加[238]
缺勤导致EIIIA的伤口愈合异常-/-老鼠[90]
肝窦内皮细胞在大鼠肝损伤模型中的表达[98]
EIIIB公司急性严重创伤后血浆水平升高[18]
急性高氧肺损伤后肌化动脉软骨细胞表达增加[238]
EIIIA和EIIIB肉芽组织中观察7天；即使在14天后，EIIIB+水平仍然增加；4天后，在伤口附近结缔组织的小动脉周围发现EIIIA+[95]
大鼠角膜损伤模型基底膜区沉积[239]
在大鼠模型的溃疡胃组织中检测到[240]
EIIIA、EIIIB和V大鼠角膜创伤愈合过程中所有亚型上调[241]
病理状况
纤维化
EIIIA公司从患者分离的特发性肺纤维化成纤维细胞表达较高水平的EIIIA+FN[201]
在大鼠肺纤维化模型中参与肺纤维化形成[201]
在肾纤维化大鼠多形性胶质母细胞瘤和哈布蛇毒模型的系膜和间质中高表达[202]
急性和慢性皮肤移植物抗宿主病的表达增加[200]
纤维化肾小球周围区域和间质纤维化区域增加[26]
人类肝纤维化中表达增加[242]
可诱导脂肪细胞转化为肌成纤维细胞；可能在肝纤维化形成中起作用[98]
EIIIB公司陈旧性肾小球增加[26]
EIIIA和EIIIB肾小球硬化病变和纤维新月体增多[26]
肿瘤发生
EIIIA公司肝细胞癌中表达增加[242]
EIIIB公司包括脑膜瘤在内的许多人类原发肿瘤的间质和血管内膜表达增加[243]
在许多头颈部恶性肿瘤的新生血管和基质周围表达[244]
在肿瘤基质、肿瘤血管系统周围和口腔鳞状细胞癌侵袭前沿附近的组织中检测到[245]
在头颈部鳞状细胞癌新生血管中的基质、肿瘤细胞细胞质和内皮细胞中检测到[246]
EIIIA和EIIIB在胰腺肿瘤发生小鼠模型的肿瘤血管中表达[247]
乳腺癌中肿瘤内微血管的血管周围。[248]
其他
EIIIA公司类风湿关节炎滑液中血浆水平升高[249]
EIIIA、EIIIB和V高血压大鼠模型中表达增加，尤其是21天后EIIIA+型[250]

已知FNIII模块的取向和转动畴间柔度受相邻畴的影响，因此选择性剪接畴的包含或排除可能会改变FN的整体构象，影响FNIII环结构和结合序列的表达，以在基质组装期间调节FN-cell信号和FN-FN相互作用[9,28-33]. 不同FN亚型的结构组成很重要，因为它们在早期和晚期创伤愈合事件中起着不同的作用[16].

纤维结合蛋白在早期创伤愈合反应中的作用

血浆FN是纤维蛋白凝块的主要成分。多种机制允许FN并入纤维蛋白基质。FN可以通过其FNI与纤维蛋白进行非共价相互作用1-5和FNI10-12域[34]. FN还通过激活凝血级联反应与纤维蛋白共价交联，凝血级联反应涉及激活的因子XIIIa（血浆转谷氨酰胺酶或凝血因子XIII）[2,14,16,35]. 这种交联作用通过FN N末端的谷氨酰胺残基实现[36]通过ε-（γ-谷氨酰）赖氨酸交联到纤维蛋白α链[37]. 此外，血浆FN也可以结合，然后在血小板表面组装成高分子量的多元基质。凝血酶激活血小板诱导主要血小板整合素αIIbβ3的细胞表面表达增加，其通过纤维蛋白非依赖性机制结合和组装FN[38-44]. 血小板表面也表达较少数量的α5β1和αvβ3受体，它们介导血小板粘附[45]. 聚集的血小板也可以通过纤维蛋白依赖途径聚集FN[44]. 纤维蛋白聚合成三维网络已被证明对FN组装至关重要，因为未处理纤维蛋白原信号的γ链通过αIIbβ3抑制这一过程[38].

血小板生成巨核细胞从血浆中内吞和胞饮FN，FN被包装成血小板的α颗粒[46]. 这与αIIbβ3整合素有关；编码纤维蛋白原γ链（阻止纤维蛋白原与αIIbβ3相互作用）基因突变的小鼠、von Willebrand因子缺失小鼠和纤维蛋白原缺失小鼠的α颗粒中FN水平增加[47-49]. 血小板活化后，FN在一个称为脱颗粒的过程中从α颗粒中释放出来。血小板释放的FN也可以在血小板表面聚集[42,46,50]. FN掺入纤维蛋白基质对各种血小板功能很重要，包括粘附、迁移和聚集（图​（图2）2) [16,36,38,45,46,48,49,51-98]. 然而，在体外纤维蛋白组装未受血浆FN完全缺失的影响[51]. 此外，血浆FN条件敲除小鼠或血浆FN水平降低50%或70-80%的突变小鼠的凝血和出血时间正常。这些小鼠的伤口愈合效果很小体内[17,51,52]. 细胞FN亚型具有交替剪接的EIIIA和EIIIB结构域，来源于血小板，被认为可以弥补血浆FN在这些条件下的损失[51]. 虽然已经证明细胞FN亚型不能有效地并入纤维蛋白凝块在体外，据认为，它们可能足以允许正常的伤口愈合事件体内.

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血浆和细胞纤维连接蛋白（FN）在创伤愈合中的作用不同形式的FN在伤口愈合的不同阶段发挥不同的作用。

纤维蛋白-FN临时基质允许FN在纤维蛋白-FF基质中采用扩展构象，这导致暴露隐藏的细胞结合域以促进细胞过程（图​（图2）2) [36]. 例如，各种生长因子（如血小板衍生生长因子）激活成纤维细胞需要肝素结构域和IIICS区域内的特定序列[99].

纤维结合蛋白在创伤愈合后期反应中的作用

内皮细胞和成纤维细胞重新填充伤口并沉积细胞FN，这是肉芽组织的一种重要且丰富的成分[1,2,66,100]. FN在肉芽组织基质内组织成纤维结构，并在成纤维细胞周围形成密集的网络，沿平行于表皮的FN纤维极化[66,95]. FN在细胞表面组装成三维纤维网络对于建立和维持组织结构以及调节包括粘附在内的细胞过程至关重要[57-60]，扩散[101]，扩散[58,101-103]，迁移[99,104-106]和细胞凋亡[107,108]（图​（图2）。2). 三维FN结构矩阵在调节ECM组成方面起着重要作用[61,67]以及其他ECM分子的沉积，包括I型和III型胶原蛋白[61,68-74]，纤维蛋白原[75]、纤维蛋白1和2[76-78]，纤维蛋白[79]，层粘连蛋白[61,73,80]和tenascin（TN）-C[81,82]. 网状蛋白也被证明与肉芽组织中的FN纤维共定位[66]. FN基质还可以隔离生长因子和相关蛋白，包括骨形态发生蛋白-1[83]、血管内皮生长因子（VEGF）[84]和潜在转化生长因子（TGF）-β结合蛋白（LTBP）1、3和4[67,85-87]调节细胞信号事件。当FN矩阵被细胞不断组装、重塑和翻转时，一个更成熟和稳定的ECM网络在这个FN矩阵支架上组装[61,85,88]（图​（图22).

在组织损伤消退过程中，伤口部位的FN对于调节肉芽组织的新生血管也至关重要。创伤过程中血管基底中不同ECM蛋白构象的暴露是调节血管生成的重要提示[55,96]. FN的表达，特别是具有交替剪接EIIIA+和EIIIB+模块的亚型，在高血管化肉芽组织中的新生血管和毛细血管芽周围高度上调[95,97,98]. 研究表明，在三维环境中，人脐静脉内皮细胞的增殖和迁移需要FN纤维网络[109]以及促进内皮细胞存活的功能[24,110]（图​（图22).

肌成纤维细胞的分化依赖于TGF-β和EIIIA+FN的存在以及伤口微环境的机械特性的显著变化[89,111,112]. 肌成纤维细胞形成专门的肌动蛋白相关纤维连接黏附复合体，在机械转导中发挥作用，允许传递细胞内肌动蛋白生成的收缩力和细胞外张力的采样[111-114]. 这些特殊的黏附复合体也可能在伤口的肌纤维母细胞依赖性挛缩中发挥作用，其作用是“缩短”和重塑富含胶原蛋白的基质，从而闭合伤口并恢复正常组织结构和功能。

这里突出显示的数据表明，在组织损伤和修复过程中，两种不同形式的FN发挥着不同而离散的作用。在创伤愈合过程中，血浆FN和细胞FN在时间和空间上均有不同的表达：血浆FN在血液中循环，在早期创伤愈合反应中发挥作用，而细胞FN则在局部表达和组装，在后期创伤愈合反应时发挥作用。然而，尽管在伤口愈合过程中FN亚型的这种非重叠表达和定位，外源性血浆FN可以组装成预先存在或新组装的细胞FN基质，即使血浆FN是从不同物种分离出来的[115-117]. 虽然血浆FN的初始组装动力学比细胞FN慢[12]这些数据表明血浆和细胞FN可能具有相同的功能。支持这一假设的是，条件血浆FN敲除小鼠的伤口愈合和止血正常[51]提示FN的细胞亚型可能起到补偿作用。然而，在其他生理和病理过程中，这些亚型在功能上表现出独特性；血浆FN被发现在短暂局灶性脑组织缺血后对保护神经元和非神经元细胞免受凋亡至关重要[51]以及脑外伤后[118]，因为细胞FN在这些受损的脑组织中不表达。此外，EIIIA-FN阴性小鼠的异常皮肤创伤愈合反应受损，肉芽组织内细胞致密化和水肿样区域减少，再上皮化延迟[90]. 这些结果表明，EIIIA+FN在解决晚期伤口愈合过程中发挥着重要作用。棕褐色等据报道，不同背景菌株的EIIIA-FN缺失小鼠对伤口愈合没有影响，但确实表现出动脉粥样硬化减少，这表明FN的细胞亚型有助于病理状况[119]. 这些研究表明FN的不同亚型具有独立的作用，在缺乏FN亚型的情况下，这种作用并不一定能够得到补偿。

纤维结合蛋白基质组件

关于FN是如何组装的，或者沉积速率是如何控制的，我们仍然有很多不知道的地方。了解调节FN-matrix组装的机制将使我们能够在该过程受到错误调节时对其进行控制。

仅溶液中的血浆FN不会聚合[120]在没有细胞的情况下不会形成三维矩阵[116]. 血浆和细胞FN都以可溶性的致密形式表达和分泌，这是由FNI之间的分子内静电相互作用维持的1-5、FNIII1-2、FNIII2-3和FNIII12-14域[7,10-12]（图​（图3A）。3A级). 在低盐条件下，电子显微镜可以看到这种致密的四元结构[6,8]和Förster共振能量转移研究表明，可溶性FN的臂相互重叠[121]. 缺乏FNIII的FN突变体12-14或者将该区域替换为来自tenascin-C（TN-C）的选择性剪接的FN III型结构域A1-A3，具有较低的沉淀系数值，反映出采用了更开放的构象，并突出了FNIII的重要性12-14维持这些分子内相互作用[7].

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纤维连接蛋白（FN）-基质组装的阶段：起始、展开和纤维组装（A）FN的启动涉及与细胞表面受体的相互作用：（i）FNI1-5在70-kDa结构域内与细胞表面受体结合，可能包括整合素，（ii）FNIII9-10与整合素α5β1结合，（iii）通过外入或内出信号途径激活整合素，诱导整合素进入高亲和力状态并允许FN结合，（iv）FNIII12-14与硫酸乙酰肝素蛋白聚糖（HSPG）结合。（B） FN去折叠：（i）FN与细胞表面受体结合，诱导肌动蛋白细胞骨架的细胞骨架重组和肌球蛋白II依赖性收缩，导致（II）受体聚集和翻译。这会导致被束缚的FN分子展开。（C） FN的展开导致FN结合位点的暴露，使FN-FN发生分子间相互作用。圈出并表示每个步骤的重要域。

FN-matrix组装是一个逐步的、细胞介导的过程[122,123]. 该过程似乎很快，因为最初的FN沉积在电镀后10分钟内出现在细胞表面，而在条件培养基中则在30分钟内出现[122]. FN组装需要FN二聚体，因为C末端半胱氨酸突变导致纤维生成丧失[124]. 下面简要讨论了这个过程，但在其他地方进行了更深入的讨论[125].

纤维连接蛋白基质组装的启动

组装的启动涉及FN与细胞表面受体的结合（图3A（i，ii）表中总结了结合FN的整合素​表2，2，尽管一些（例如，αvβ1）不支持FN纤维生成。被改造为FN、α5、β1或αv缺乏或表达FN-RGE的小鼠（FNRGE/RGE公司; FNIII的RGD整合素结合序列10突变为RGE）均表现出胚胎致死性，突出了FN纤维生成和FN纤维基质在发育过程中的重要性[126-128].

表2

纤连蛋白（FN）结合整合素。

FN受体支持纤维生成域工具书类
α3β1+70-kDa[63,146]
α4β1+IIICS（V）CS1区域和EIIIA[63,146]
α5β1+FNIII9-10（RGD）[22,60,143,144,251]
α9β1-EIIIA公司[65]
α8β1-FNIII10（RGD）[63,64]
αvβ1-FNIII10（RGD）[63,64]
αvβ3+FNIII10（RGD）或可能70-kDa[139,143,144]
αvβ6+FNIII10（RGD）[63]
αIIbβ3+FNIII9-10（RGD）[38,63,145,252]

+据报道参与FN纤维生成。

-据报道与FN粘附有关，但与纤维生成无关。

FN被认为首先通过FNI与细胞表面结合1-5在FN的70-kDa N端域内（以下称为“70-kDa”；图3Ai公司) [58,124,129-135]. FN-matrix组装起始于焦点接触，这是细胞外周ECM接触的初始位置，富含帕西林、维库林、磷酸酪氨酸以及β1和β3整合素[136,137]. 70-kDa的受体尚未明确阐明。与αvβ3整合素的相互作用已被证明与FNI中新的Gly-Asn-Gly-Arg-Gly（GNGRG）基序相互作用1-5[126,138]. 然而，最近的研究表明，70-kDa内两个GNGRG序列的突变对70-kDa或FN与粘附细胞的结合或70-kDa竞争FN结合的能力没有影响[139]. 然而，这项研究确实表明，细胞与70-kDa的相互作用确实需要活化的αvβ3整合素[139]，并且还表明体内，预先存在的三维FN矩阵的存在也刺激αvβ3活化以诱导FN矩阵组装[116]. 另一个可能的整合素结合位点是FNI中的Ile-Gly-Asp（IGD）序列9[140]. 有人认为，FN基质组装的启动可能是一个不依赖于FN内单个整合素或区域的过程，但可能涉及许多不同的分子[125].

其他整合素也可能参与启动特定FN亚型的组装。在一项有趣的研究中，证实了FNIIIA+FN在淋巴管瓣膜发育中的重要作用，表明淋巴管内皮细胞组装EIIIA+F需要α9β1整合素[80]; 然而，这种组装机制可能是异构体特异性的，因为一项单独的研究发现，EIIIA-FN阴性成纤维细胞的FN-matrix总组装不受影响[119].

众所周知，FN基质组装过程中的一个重要步骤涉及FNIII上RGD环的α5β1整合素结合10FNIII中相邻的PHSRN序列9FN中央商务区[116,141-146]（图3Aii类). α5β1整合素与CBD的结合是一种高亲和力的相互作用（固相结合Kd=0.2μmol/l）[28]. 发现RGD位点缺失或RGD位点内突变的FN突变体无法组装复杂的纤维网络，仅在细胞外围形成线性纤维阵列[12,139]. 针对RGD结构域或小RGD肽的抗体也可以抑制FN-matrix组装[126,133,134,147,148]. 此外，FNRGE/RGE公司-表达的小鼠胚胎具有正常的FN分布，分离的胚胎成纤维细胞可以聚集短而厚的FN纤维，证实FNIII10与α5β1的相互作用对组装起始并不重要[126].

整合素与FN的相互作用提供“外入”信号[149]，并在局灶性粘连中诱导整合素聚集[60]. 整合素的连接也可以通过“内-外”信号诱导细胞内信号和整合素活化到更高亲和力的结合状态。整合素细胞质结构域的磷酸化和随后由信号分子（如talin）激活的整合素需要肌球蛋白II依赖的细胞生成张力，张力由力诱导的构象变化激活[60,146,150,151]. '外入式信号可以通过反馈回路转换为内出式信号[141,149,151]调节粘附复合物形成、整合素亲和力和FN-matrix组装[116,146,151]（图3Aiii类). '在胚胎发生过程中，内切外信号和整合素激活及聚集可能先于FN结合：整合素α5β1的激活和聚集被证明是由Eph/Ephrin信号和随后的FN-matrix组装启动的[152].

细胞表面硫酸乙酰肝素蛋白聚糖（HSPG）也被证明在FN-matrix组装中发挥重要作用（图3A（iv）) [153,154]. FN的HepII结构域（FNIII12-14)能与肝素相互作用[155]和FNIII13模块是主绑定站点[156-158]表明该FN结构域参与HSPG的结合。Syndecan-2是成纤维细胞的主要Syndecan，已被证明是斑马鱼发育过程中FN纤维生成的重要HSPG[159]，并支持FN矩阵组件[160].

值得注意的是，纤维起始的模型通常是从二维细胞实验中阐明的，其中细胞也形成不同的粘附结构。在三维培养中，组装FN的细胞不会形成明显的局灶或纤维粘附，而是形成长而细的ECM附着物，其中包含经典的局灶粘附和纤维粘附成分：α5、帕西林、长春花苷、局灶粘附激酶、磷酸酪氨酸和活化的β1[62]. 这些FN组装复合物可能涉及多种细胞表面受体、HSPG和信号分子，它们协同作用以促进FN组装的启动[125,161].

纤维连接蛋白去折叠、伸长和纤维形成

在与整合素和其他细胞表面受体结合后，FN必须从其紧凑结构展开为扩展结构（图​（图3B）3B公司) [三,4,121].

完整的肌动蛋白细胞骨架对产生细胞张力和细胞骨架力至关重要，细胞张力和细胞骨架力转化为牵引力的时间变化，诱导细胞表面结合的FN的构象变化，并允许整合素交联、聚集和随后的易位[4,60,121,136,162-164]（图3Bi（3Bi）). FN去折叠依赖于β1-FN从局部接触到富含张力蛋白的中央纤维黏附复合体的移位[136]（图3Bii公司)FN纤维是由FN分子及其分子间结合的连续延伸形成的[136,148,162]. FN去折叠暴露了埋藏在可溶性结构中的结合位点，以促进FN与其他FN分子和ECM成分的相互作用[165]. 细胞收缩可能需要肌球蛋白II的膜下池，由肌球蛋白轻链激酶通过RhoA-Rho激酶II依赖物控制[165-167]或RhoA非依赖性途径[97,166,168]. 与在二维环境中培养的细胞相比，三维微环境中的细胞可能有利于不同亚型的肌球蛋白II产生细胞内作用力[169]. 细胞内细胞骨架产生的力和细胞外机械应力的转导通过细胞与ECM的接触进行传递，使细胞能够对其微环境的变化作出反应[161,170,171].

在胚胎发生过程中，产生细胞内张力的另一种机制包括激活非规范Wnt/PCP信号通路、Rho GTPase Rac、p21活化激酶（Pak）和钙粘蛋白，它们通过细胞间粘附产生细胞骨架张力。这种张力通过β1传递到细胞表面结合的FN，以介导原纤维的形成[172]. 为了支持这一过程，抑制β1功能可抑制收敛-延伸组织形态发生和钙粘蛋白介导的细胞粘附[173]. 调节细胞收缩性的多种途径的存在证明了这种产生的力在FN-matrix组装中的重要性。

FNI公司1-5[58,124,174,175]、FNIII1-2[10,134,165,174,176]、FNIII4-5[177]和FNIII12-14[132]是FN纤维生成的重要结构域，在介导和调节分子间FN-FN相互作用中发挥作用[12,124]（图​（图3C）。3C公司). EIIIA或EIIIB结构域也可能通过暴露相邻结构域中的整合素结合位点促进FN-matrix组装：FNIII10（EIIIB）和IIICS地区（EIIIA）[94,178].

FN模块的展开和隐匿FN-FN结合位点的暴露进一步促进FN纤维生成[121]. FN连接域和FNIII模块具有固有弹性[179-182]. 显示具有隐秘结合位点的结构域包括FNIII1[183-185]、FNIII1-2[10]、FNIII10[184]、FNIII7和FNIII15[186]（图​（图3C）。3C公司). 来自FNIII的肽序列1（FNIII）1-C） 能诱导超细纤维蛋白的形成；即FN的高分子量交联聚集体，类似于细胞组装的FN纤维[185,187]，表明这些隐秘结合序列在促进FN-FN相互作用方面的有效性。

FN分子被组织成直径为5nm的细纤维，由延伸的FN二聚体的重叠和交错以及FN交联成稳定的多聚体形成[69]. 然后FN纤维横向结合成直径为6-22 nm的较厚纤维[69]. FN-fibril的进一步相互作用允许形成高分子量、复杂、分支的纤维状FN基质，这些基质不溶于洗涤剂[122,123,129]. FN交联和多重聚合可能通过FNI中存在的部分隐匿的内源性蛋白质二硫键异构酶活性发生12据Lagenbach报道等.在RNase重折叠实验中[69,188]. 然而，共价二硫化物交联是否是一种真实现象还存在一些问题；有人认为FN通过非共价蛋白质相互作用而结合[189,190]. 非还原性SDS-PAGE凝胶中的高分子量多聚体是其他ECM蛋白的混合物，如纤维蛋白，它“阻止”FN二聚体通过凝胶迁移[190]. 这并不意外，因为已知FN与许多不同的ECM成分相互作用，这些蛋白-蛋白质相互作用可能会减弱其通过SDS-PAGE凝胶的迁移。

一旦组装，FN原纤维在细胞表面的原纤维基质中不断聚合和重塑[61]. 纤维束重塑是一个动态过程，在这个过程中，原纤维不断分离、收缩、弯曲、拉伸、伸展、收缩和退火到相邻的原纤维[85,87,162,164,191,192].体内，纤维状ECM结构因局部细胞迁移和突起活动而变形[76,85,192,193]和大规模的组织运动，特别是在胚胎发生过程中[76,85]. 这种高度可扩展的行为是由于FNIII模块的机械展开和重新折叠[194].

预先存在的三维矩阵用作进一步FN沉积的支架；新纤维与原有基质共定位[116,193,195]. 在天然ECM支架中培养的细胞将更多可溶性FN沉积到预先存在的FN纤维上，需要较低浓度的FN才能启动[116,193]. 细胞沉积在成熟基质上的新FN分子比培养在“软”聚丙烯酰胺基质上的细胞更容易展开[195]. ECM交联还可以提高从头开始细胞拉伸FN，但减少可溶性FN分子的总体沉积[193,195]表明ECM成熟是调节FN沉积速率的机制。

纤维连接蛋白与异常创面愈合条件

必须严格调节FN-matrix组件。细胞FN的内稳态是通过持续的FN组装和细胞周基质的丢失来维持的[61]. 持续高水平的FN促进细胞增殖、生存信号和强烈的细胞-ECM粘附。相反，在一些转化细胞中观察到FN-matrix装配丢失[168,196]，在细胞迁移事件（如转移）中可能很重要。此外，FN沉积损失[61,72]会加重伤口床内其他ECM组件的组装损失，如慢性非愈合伤口，即使FN表达持续存在并在周围真皮中实际增加[197,198].

纤维连接蛋白在纤维性疾病中的作用

FN在纤维化疾病的发展中起着重要作用[27]. 纤维化的特征是结缔组织过度沉积，导致器官结构或功能受损，被认为是一种慢性炎症组织修复反应，在结构和成分上与肉芽组织相似[199,200]. 在纤维化中，免疫反应、成纤维细胞反应和ECM之间存在关键的相互作用，从而导致纤维化病变的形成。

尽管胶原是纤维化组织中最主要的ECM成分，但FN也会过度沉积，并先于胶原沉积（表​（表1）1) [201-208]. 在肾小球和间质纤维化中，FN总水平的表达显著增加，在肾脏不同区域和纤维化区域检测到EIIIA+、EIIIB+和癌胚（IIICS+）亚型的水平增加[26,202-204]. 纤维化由成纤维细胞和肌成纤维细胞驱动，这表明受影响组织内的迁移、增殖、ECM合成和组装增加[114,199,209]. 交替剪接的EIIIA+FN和促炎细胞因子如TGF-β1的存在已被证明是细胞分化或转分化为肌成纤维细胞所必需的[210]. 例如，对EIIIA阴性小鼠的实验表明，在TGF-β1的存在下，EIIIA+FN亚型诱导α-平滑肌肌动蛋白肌成纤维细胞分化。在缺乏EIIIA+FN的情况下，博莱霉素治疗后存在持续的间质纤维化，但没有转变为肌成纤维细胞介导的慢性纤维化反应。此外，这些实验还表明EIIIA+FN是潜在TGF-β1激活所必需的，并在成纤维细胞对TGF-[201,211]. 已证明TGF-β1和TGF-α家族激活转录因子Smad家族（包括Smad3），这些转录因子参与纤维化前基因的表达[212]. 此外，动脉粥样硬化小鼠模型显示了FN在起始中层增厚中的重要作用体内[68]. 使用由化脓性链球菌（pUR4），通过结合FN的N末端70-kDa结构域抑制FN-matrix组装[213]，本研究证明抑制FN-matrix组装体内动脉粥样硬化诱导后内膜、内侧和外膜增厚、胶原沉积、细胞增殖和炎症细胞浸润显著减少[68]. 结果证实了FN在介导ECM沉积和炎症反应中的重要作用，这是纤维化的必然结果。这项研究还表明体内应用于抑制FN组装。

最近的临床研究表明，使用585nm闪光灯泵浦的脉冲染料激光可以减少瘢痕疙瘩组织中TGF-β1的表达，增加基质金属蛋白酶（MMP）-13（也称为胶原酶-3）的表达，从而使瘢痕疙瘩的发展消退或停滞[214]. 由于许多纤维化疾病基本上是无法治疗的，因此必须了解这些疾病发生和维持的机制，以便开发有效的治疗方法。

纤维连接蛋白基质组装的调控

FN的表达和组装是由多种分子以细胞特异的方式刺激的（表​（表3）。三). 这些药物对FN表达、分泌和组装的刺激强调了这一过程的复杂性和严格调控的必要性。如前所述，TGF-β1和结缔组织生长因子是在纤维形成过程中上调FN表达的关键细胞因子[212,215,216]. FN沉积还需要RhoA介导的细胞收缩力[4,121,165-167]（表​（表3）。三). FN也可以被包括MMP-9在内的多种蛋白酶降解[217]. FN片段和模块还可以通过竞争FN组装位点来抑制FN矩阵组装[187]它可以作为一个反馈系统来调节细胞表面的FN水平。慢性伤口渗出液中蛋白酶（如中性粒细胞弹性蛋白酶）水平增加，可降解FN[218-222]，可能进一步导致这种情况。慢性伤口中的老化凝块含有高度交联的纤维蛋白，在强蛋白水解环境中，纤维蛋白被剥夺了其他功能蛋白[223]. 这些例子说明了FN及其组装在调节和解决创伤愈合过程以维持组织结构方面的重要性。

表3

纤维连接蛋白（FN）mRNA表达和组装的调节因子

工具书类
FN mRNA阳性调节物
 TGF-β1及其家族[212,253-255]
 血小板衍生生长因子-BB[256]
 胰岛素样生长因子-1[256]
 肝细胞生长因子[257]
 葡萄糖[258,259]
 糖皮质激素[260]
FN mRNA的负调控因子
 细胞收缩抑制剂[三,121]
 RhoA抑制剂[165-167]
FN组件正调节器
 1-磷酸鞘氨醇[261]
 雌激素[262]
 I型纤溶酶原激活物抑制剂[263,264]
 尿激酶纤溶酶原受体[265]
 结缔组织生长因子[266]
 脂蛋白A[165,167]

TGF=转化生长因子。

FN纤维不断重塑和翻转，这是通过β1依赖性、小窝蛋白1依赖性和低密度脂蛋白受体相关蛋白（LRP）非依赖性的内吞机制介导的[85,224]. FN成为溶酶体的靶点并在细胞内降解[61,88]. 由于FN通过内源性二硫键异构酶活性组装成高分子量多聚体[188]，必须发生一些反向蛋白水解活性才能使FN内吞[61,88]. 此外，β1整合素聚集可诱导膜型1（MT1）MMP向侵袭性结构的极化表达，从而导致ECM局部降解[225]. 事实上，预组装基质中纤维FN的内吞作用比可溶性FN的外吞作用慢得多[224]. 有趣的是，成熟的FN矩阵与不成熟的FN矩阵一样具有高度的动态性，但据报道，ECM的成熟会随着时间的推移组装不太动态的ECM网络，从而失去这种动态重塑[85].

其他ECM部件也会影响FN-matrix组件。低水平的玻璃体凝集素（VN）可以通过增加细胞表面基质组装位点的表达来增强FN-matrix组装[136,226]. 然而，高浓度VN对FN-matrix组装有抑制作用[226-228]. VN的HepII结构域已被证明与αvβ3和αvβ5整合素相互作用，阻止肌动蛋白微丝重组并导致FN-matrix组装位点丢失[228]. VI型胶原的丢失也会损害复杂的FN-matrix组装；FN原纤维与细胞长轴平行[229]. 如前所述，单个FN结构域（包括70-kDa）也可以通过干扰全长分子的纤维形成来抑制FN-matrix组装。

我们实验室开展的工作还表明，TN-C的较小结构域（而非全长蛋白）可以抑制FN-matrix的组装[230,231]. 由于TN-C仅在生理和病理组织重塑领域与FN共存，并且单个TN-C结构域中存在加密的抑制活性，这表明TN-C也可能在调节FN-matrix组装中发挥重要作用。这突出了ECM成分和ECM成分的分解如何也可以作为进一步的控制水平，从而可以用来控制病理性伤口愈合事件。

未来展望

目前用于治疗纤维化疾病的治疗方法在其他地方进行了很好的总结和讨论[232-234]. 现在人们认识到，纤维化可以被视为一种异常的创伤愈合反应，因为人们对其发展机制的了解更加深入[234]. 例如，抗TGF-β已被成功证明可以减少患有硬皮病移植物抗宿主病的小鼠的皮肤和肺纤维化，硬皮病是一种系统性纤维化状态的小鼠模型[235]. 然而，抗TGF-β治疗在人类系统性硬化症（SSc）中并没有取得成功：在一项安慰剂对照的I/II期试验中，系统性和反复给药CAT-192（一种针对活性TGF-？的抗体）在45例早期弥漫性皮肤SSc患者中没有疗效[236]. 该研究的死亡率也高于治疗弥漫性皮肤SSc的其他药物试验，尽管这是否由其他因素引起尚不清楚[236]. 缺乏成功也可能是因为其他TGF-β亚型具有促纤维化作用[212]强调了创伤愈合和异常创伤反应期间免疫系统、ECM和细胞信号之间的复杂相互作用。细胞和ECM之间在稳态调节和对生理和病理事件的反应中的相互作用是复杂的，为了开发能够改变这些过程的疗法，了解这些是至关重要的。

进一步研究FN-matrix组装的调节机制将有助于我们了解如何调节FN-matix组装，以防止导致病理状况的异常沉积。特别是，其他ECM蛋白对FN组装过程的影响可能包含一种调节机制，可以在治疗上进一步探索和利用。例如，ECM蛋白（如TN-C）仅在正在进行积极重塑的组织中重新表达，例如在纤维化病变中。然而，这些分子在纤维化组织中的作用及其对FN表达、沉积或组装的影响仍不清楚。对常驻ECM成分之间复杂相互作用的解释可能揭示了基质重塑的生理协同控制是如何介导的。

结论

FN的血浆和细胞形式在创伤愈合过程中起着时间和空间上不同的重要作用。血浆FN在血浆中以非活性形式循环，并储存在血小板的α颗粒中，直到被创伤反应和凝血级联刺激激活。然后，血浆FN沉积并交联到临时的富含FN的基质上，起到刺激血小板粘附和聚集、成纤维细胞扩散和侵入血栓的作用。细胞FN随后由凝块内迁移的细胞合成，并在细胞表面组装成复杂的纤维基质，从而引导其他ECM蛋白的沉积以及成纤维细胞的迁移、粘附和分化。调节FN-matrix组装涉及许多机制，现在也有越来越多的证据表明，除了通过分子进行调节外，ECM的组成和结构本身也很重要。

由于ECM组装是一个如此复杂的过程，如果我们要操作此过程，了解所涉及的机制至关重要。其他ECM成分可以影响FN的沉积和组装水平，这一事实表明，在发生功能失调的创伤愈合事件时，可以进一步利用控制水平。通过改变其他ECM成分的表达来改变微环境可能足以诱导这种异常组织修复过程的解决，这可能导致纤维化等疾病。

缩略语清单

ECM：细胞外基质；EIIIA：选择性剪接纤维连接蛋白III型重复序列A；EIIIB：选择性剪接的纤连蛋白III型重复序列B；FN：纤维连接蛋白；FNI：纤维连接蛋白I型重复序列；FNII：纤维连接蛋白Ⅱ型重复序列；FNIII：纤维连接蛋白III型重复序列；HSPG：硫酸乙酰肝素蛋白多糖；MMP：基质金属蛋白酶；PDGF：血小板衍生生长因子；SSc：系统性硬化；TGF：转化生长因子；VEGF：血管内皮生长因子。

竞争性利益

作者声明，他们没有相互竞争的利益。

作者的贡献

WST和KSM起草了手稿。两位作者均已阅读并批准了最终手稿。

致谢

我们的研究由英国关节炎研究所（ARC）资助。

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文章来自纤维生成与组织修复由以下人员提供BMC公司