X射线衍射技术的发展使得通过硫的单波长反常色散（S-SAD）对蛋白质结构进行从头定相变得更加普遍。由于硫原子因子的异常差异按测量误差的顺序排列，因此仔细读取强度和数据处理至关重要。S-SAD用于在2.3℃下每个分子4个硫原子的12 kDa小蛋白的从头定相，其中数据无法实现简单的结构解决方案。使用XDS[1]进行数据处理，并使用XSCALE进行缩放。硫亚结构由SHELXD[2]测定，相由SHELXXE[2]获得。这两种算法都强烈依赖于输入参数，并且默认值无法产生正确的相位。因此，对几个参数的最佳值进行系统搜索以找到解决方案。该方法有助于确定硫的亚结构并区分溶液的利手性。此外，使用CCP4软件包[3]中包含的程序，开发了一个将SHELX输出轻松转换为MTZ格式的脚本。用所述程序成功地解析了先前无法溶解的蛋白质结构。这项工作得到了布拉格捷克技术大学拨款机构（SGS13/219/OHK4/3T/14）、捷克科学基金会（P302/11/0855）、ERDF的BIOCEV CZ.1.05/1.1.00/02.0109项目的支持。
