5Z48型

耐辐射球菌吡咯烷酮羧酸肽酶I的晶体结构揭示了L-焦谷氨酸的识别机制。

（2019）Acta Crystallogr D Struct Biol公司75: 308-316

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• 内政部：https://doi.org/10.1107/S2059798319000676
• 相关结构的主要引文：
  5Z47型,5Z48型


• PubMed摘要：
  

  吡咯烷酮羧酸肽酶（PCP）催化从肽和蛋白质的N端去除一种不寻常的氨基酸L-焦谷氨酸（pG）。它对原核生物和真核生物中不同肽的功能调节都有意义。然而，PCP酶的pG-识别机制在很大程度上仍然未知。这里，来自耐辐射球菌（PCPdr）的PCP I的晶体结构以无pG和结合pG的形式报告，分辨率分别为1.73和1.55º。PCPdr中的四个原体形成四聚体结构。负责识别pG残基的残基主要由活性位点附近的柔性环（环a）贡献。这些残基在所有已知PCP I中都是保守的，包括哺乳动物的PCP I。环A的Phe9和Phe12与pG的吡咯烷酮环形成堆叠相互作用，而Asn18与pG OE形成氢键。非保留残基的主链Leu71与pG NH和OE形成两个氢键。因此，pG通过范德瓦尔斯和极性相互作用在酶的S1底物亚基中识别，为肽的pG残基提供特异性。与先前报道的PCP I结构相比，PCPdr四聚体是一种封闭构象，具有不可接近的活性位点。结构表明，底物可以通过环A的无序化来访问活性位点。这种无序化也可以通过从S1亚基释放结合的pG产物来阻止产物抑制，从而使酶与新鲜底物结合。

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印度印多尔理工学院生物科学与生物医学工程专业，印度印多尔453 552。