4ZDE公司

与酰基辅酶A底物类似物络合的酵母过氧化物酶体Delta（3）、Delta（2）-烯醇基辅酶A异构酶的结构：氢键网络对催化碱和氧阴离子孔反应性的重要性。

（2015）Acta Crystallogr D生物晶体仪71: 2178-2191

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• 内政部：https://doi.org/10.107/S139900471501559X
• 相关结构的主要引文：
  4ZDB公司,4兹德克,4ZDD公司,4ZDE公司,4ZDF公司


• PubMed摘要：
  

  Δ（3）、Δ（2）-烯酰基CoA异构酶（ECI）催化双键从3Z-或3E-烯酰基-CoA转移到2E-烯酰-CoA。ECI是巴豆酶超家族的成员。巴豆酶框架被许多酶用于催化酰基辅酶a硫酯的广泛反应。硫酯O原子被束缚在保守的氧阴离子空穴中。本文描述了酰基辅酶A底物类似物与过氧化物酶体酿酒酵母ECI（ScECI2）的结合模式。结合酰基辅酶A分子中定义最明确的部分是3'，5'-二磷酸腺苷部分，它与环1和环2的残基相互作用，而泛烷部分定义最不明确。催化碱Glu158与Asn101侧链氢键合，并在apo结构中与Arg100侧链进一步氢键合。Arg100完全埋藏在载脂蛋白结构中，Arg100侧链的构象变化对底物结合和催化很重要。氧阴离子孔由Ala70（环2）和Leu126（螺旋3）的NH基团形成。相应肽单元Gly69 O和Gly125 O的O原子都是广泛氢键网络的一部分。这些氢键网络是巴豆酶氧阴离子空穴的一个保守特征，并讨论了它们在催化中的重要性。

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芬兰奥鲁大学生物中心和生物化学与分子医学学院。