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串联Per-Arnt-Sim（串联PAS）化学受体感觉域氨基酸识别和跨膜信号的结构基础。

（2015）Acta Crystallogr D生物晶体仪71: 2127-2136

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• 内政部：https://doi.org/10.107/S139900471501384X
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  趋化作用由甲基接受趋化蛋白（MCP）受体介导，在细菌种群生态学中起着重要作用。本文首次对特征化MCP化学受体的周质串联Per-Arnt-Sim（PAS）传感域（PTPSD）的结构和配体诱导的构象变化进行了晶体学分析。空肠弯曲菌Tlp3 PTPSD与异亮氨酸（化学引诱剂）的复合物分析表明，PTPSD是晶体中的二聚体。这两个配体结合位点位于与二聚体界面相对的表面上的膜远端PAS结构域中。突变实验表明，稳定异亮氨酸主链部分的五个高度保守的残基对结合至关重要，这表明该化学受体家族识别氨基酸的机制高度保守。虽然PTPSD的折叠和配体结合方式不同于天冬氨酸受体Tar，但结构分析表明氨基酸化学受体的PTPSD也可能通过活塞位移机制发出信号。PTPSD在活塞（C端螺旋线）“向上”和活塞“向下”状态之间波动。引诱剂与远端PAS结构域的结合将其锁定在闭合形式，削弱其与近端结构域的联系，导致后者转变为开放形式，伴随着C末端螺旋向下（朝向膜）4°活塞位移。在体内，这种运动会通过驱动跨膜螺旋2向细胞质的向下位移产生跨膜信号。

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