1P1B公司

单斜胍乙酸甲基转移酶和钆离子结合特性。

（2003）Acta Crystallogr D生物晶体仪59: 1589-1596

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• 内政部：https://doi.org/10.107/s0907444903014719
• 相关结构的主要引文：
  1P1B公司,1P1C公司


• PubMed摘要：
  

  胍基乙酸甲基转移酶（GAMT）是催化肌酸生物合成最后一步的酶。这种酶在所有脊椎动物的肝脏中都大量存在。用S-腺苷同型半胱氨酸（SAH）单斜修饰，将N端氨基酸37截短的重组大鼠肝脏GAMT结晶，并以2.8 a的分辨率测定晶体结构。晶体不对称单元中有两个二聚体。每个二聚体具有非晶体学双重对称性，并且通过沿晶体学b轴的伪-4（3）对称性与另一个二聚体相关。单斜变质中结晶的GAMT的整体结构与四方变质中观察到的结构非常相似[Komoto et al.（2002），J.Mol.Biol.320，223-235]，但含有Tyr136的环除外。在单斜修饰中，如在四方修饰的晶体中观察到的，四个亚基中的三个亚基中的环具有催化不利的构象，而第四个亚基的环具有催化有利的构象。从单斜和四方修饰的结构可以解释为什么Y136F突变酶保留了相当大的催化活性而Y136V突变酶失去了催化活性。还测定了四方改性Gd衍生物的晶体结构。通过将Gd衍生物结构与四方和单斜修饰中的天然结构进行比较，观察到Gd离子结合的有用特征，可用于蛋白质晶体学。Gd离子可以与蛋白质结合而不改变蛋白质的天然结构，Gd原子在Cu-Kalpha辐射下产生强烈的反常色散信号；然而，Gd-离子与蛋白质的结合需要相对特定的几何形状。

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