一类高效HIV-1蛋白酶抑制剂的P1-P3组的替代结合位点，是蛋白酶80s环协同结构变化的结果。
公共医学 : 10739910 内政部： https://doi.org/10.107/s0907444900000469 相关结构的主要引文： 1C6X电池 , 1C6Y公司 , 1C6Z型 , 1C70型 PubMed摘要： 确定了HIV蛋白酶抑制剂L-756423与HIV-1野生型蛋白酶复合体的结构，以及抑制剂Indinavir、L-739622和Saquinavir与含有9个点突变的突变蛋白酶（9X）（Leu10Val、Lys20Met、Leu24Ile、Ser37Asp、Met46Ile、Ile54Val、Leu63Pro、Ala71Val、Val82Thr）的复合体结构。 这些结构的比较分析揭示了Indinavir和L-756423的P1-P3组的交替结合囊。 交替结合囊是蛋白酶80s环（残基79-82）协同结构变化的结果。 80s环被拉离活动部位，以容纳夹在皮瓣和80s环之间的P1-P3组。 对于野生型以及9X突变蛋白酶的复合物，可以观察到这种结构变化。 研究表明，80s环在野生型HIV-1蛋白酶中是一个固有的柔性环，并且该环中的突变不一定会导致构象变化。 复合物中环的构象主要取决于结合抑制剂的性质，并可能受到蛋白酶突变的影响。 这些结果强调了需要了解蛋白酶的内在结构可塑性，以便设计有效的抑制剂来对抗野生型和耐药酶形式。 此外，可以利用Indinavir和L-756423的P1-P3组的交替结合囊来设计强效抑制剂。
