Matrix protein of rabies virus is responsible for the assembly and budding of bullet-shaped particles and interacts with the transmembrane spike glycoprotein G

doi:10.1128/JVI.73.1.242-250.1999

.1999年1月；73(1):242-50.

doi:10.1128/JVI.73.1.242-250.1999。

狂犬病病毒基质蛋白负责子弹状颗粒的组装和出芽，并与跨膜棘糖蛋白G相互作用

T Mebatsion公司¹, F威兰, K K康泽尔曼

附属公司

PMID： 9847327
预防性维修识别码：下午103828
DOI（操作界面）： 10.1128/JVI.73.1.242-250.1999

狂犬病病毒基质蛋白负责子弹状颗粒的组装和出芽，并与跨膜棘糖蛋白G相互作用

T Mebatsion公司等。 J维罗尔. 1999年1月.

.1999年1月；73(1):242-50.

doi:10.1128/JVI.73.1.242-250.1999。

作者

T Mebatsion公司¹, F威兰, K K康泽尔曼

附属

¹德国杜宾根D-72076联邦动物病毒病研究中心临床病毒学系。

PMID： 9847327
预防性维修识别码：项目编号103828
DOI（操作界面）： 10.1128/JVI.73.1.242-250.1999

摘要

为了阐明弹状病毒基质（M）蛋白的功能，我们确定了M在狂犬病病毒（RV）中的定位，并分析了M缺陷型RV突变体的特性。我们提供证据表明，M完全覆盖了核糖核蛋白（RNP）线圈并使其保持浓缩状态。根据共沉淀实验确定，不仅M-RNP复合物，而且M单独与糖蛋白G特异性相互作用。相比之下，未观察到G与核蛋白N或无M RNP的相互作用。在没有M的情况下，感染颗粒主要是细胞相关的，无细胞感染病毒的产量减少了50万倍，这表明M在病毒出芽中起着关键作用。感染M缺陷型RV细胞的上清液中没有典型的子弹状弹状病毒颗粒，而是含有长杆状病毒，表明病毒形成过程受到严重损害。与质粒表达的M蛋白互补可挽救弹状病毒的形成。这些结果证明了M蛋白在浓缩RNP并将其靶向质膜以及将G蛋白并入芽变病毒中的关键作用。

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图1
RV M蛋白位于脂质双层和RNP线圈之间。使用Triton X-100（B至D）处理的病毒和未处理的对照样品（A）按照材料和方法中的描述进行纯化，并通过电子显微镜进行分析。未经处理的病毒（直径90至100 nm）的外膜上没有抗-M标记（A），RNP线圈或经洗涤剂处理的病毒骨架（直径50至60 nm）的表面上有强烈的抗-M标签（C），这表明M包围着RNP线圈。只有脂质双层未完全去除的区域（直径60-70nm）被抗G-MAb（B）弱标记。在部分分解的骨骼（D）中，只有未卷曲的核衣壳，而不是骨骼表面，被标记为抗RNP血清。条形，100 nm。

图2
M缺陷型RV基因组的组织。显示了整个RV基因组及其五个开放阅读框（顶部）、一个详细的M顺反子区域（中间）和包含缺失的区域（底部）。箭头和条形分别表示转录开始和停止信号。在SADΔM中，整个M顺反子（SAD L16核苷酸2435至3176）通过从P基因的非翻译区开始到接近M基因的转录停止信号结束的缺失被删除。

图3
SADΔM诱导细胞间融合增加和细胞死亡。（A）在感染MOI为0.005的培养物后，用显微镜检查活细胞在指定时间的形态变化。48小时后，在SADΔM感染的细胞中检测到细胞融合，并且在感染后72小时出现大的合胞体。（B）在平行感染的细胞中，通过直接免疫荧光和针对RV N蛋白的结合物在指定时间监测感染的传播。如荧光颗粒的出现所示，SADΔM中几乎没有细胞的二次感染。48小时后，SADΔMN在大型合胞体中表达。

图4
G蛋白的细胞表面表达分析。大约10⁶在MOI为1时感染BSR细胞，16小时后用100μCi的[³⁵S] 蛋氨酸孵育3 h。将抗-G单克隆抗体与活细胞孵育，以结合细胞表面表达的G蛋白或含有总G蛋白的细胞裂解物。Phoshorimager定量显示，SADΔM感染的细胞表面G蛋白水平高2.6倍。

图5
细胞相关SAD L16和SADΔM病毒的蛋白质组成。约10种细胞提取物⁶按照材料和方法中的描述制备感染细胞，并通过10至70%蔗糖梯度离心纯化。通过Western blotting分析12个等梯度组分（从上到下编号）是否存在病毒蛋白。蔗糖密度由每个组分的折射率确定。两种制剂的感染性峰值均出现在密度为1.14 g/cm的组分6中^三.

图6
RV M与G相互作用约10⁶首先用vTF7-3感染BSR细胞，然后用5μg质粒DNA转染。感染16小时后，制备细胞裂解物，离心至平衡，并按图5所示进行分析。（A）单个表达G、N或M蛋白的细胞的密度梯度；（B）共存G和N蛋白或G和M蛋白的细胞。当G和M蛋白共表达时，G蛋白与M蛋白共沉积（编号从梯度的顶部到底部）。

图7
SADΔM感染细胞释放颗粒的形态。SADΔM在无RV M蛋白（A至C）的情况下生长，或在转染质粒（D）表达RV M蛋白质的细胞中生长。约10份纯化上清液⁷用RV G蛋白特异性单克隆抗体对SADΔM感染的BSR细胞进行免疫染色，并用电子显微镜进行分析。在没有RV M蛋白的情况下，检测到长杆状颗粒（A和B）或圆形囊泡结构（C），但没有子弹状颗粒。表达RV M蛋白后，大多数颗粒具有典型的弹状病毒形态（D）。条形，100 nm。

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[9] Chong L D，Rose J K。正常和突变水疱性口炎病毒基质蛋白与质膜和核衣壳的相互作用。《维罗尔杂志》。1994;68:441–447.-项目管理咨询公司-公共医学

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