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.1998年9月1日;37(35):12020-5.
doi:10.1021/bi981107q。

磷脂酰丝氨酸调节蛋白激酶C的主要决定因素是脂质结构而不是膜结构

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磷脂酰丝氨酸调节蛋白激酶C的主要决定因素是脂质结构而不是膜结构

J E约翰逊等。 生物化学. .

摘要

本研究探讨了磷脂酰丝氨酸特异性激活蛋白激酶C的分子基础。具体而言,我们询问蛋白激酶C的磷脂特异性是来自特定的蛋白质/脂质相互作用还是来自磷脂酰丝氨酸独特的膜结构特性。我们测量了蛋白激酶Cβ与膜的相互作用,这些膜仅在对映体方面存在差异:物理性质,例如酰基链组成、膜流动性、表面曲率、微域、头组填充和与水的氢键是相同的。结合和活性测定表明,蛋白激酶C可独立于膜结构特异性识别1,2-sn-磷脂酰-L-氨基酸。在含有2,3-sn-磷脂酰-L-胺、2,3-sn二酰基甘油和2,3-sn-phosphatidylcholine的对映体膜存在的情况下,高亲性结合和活化被消除。我们的数据还表明,1,2-sn-二酰基甘油的立体选择性不是绝对的;如果存在1,2-sn-磷脂酰-L-丝氨酸,2,3-sn-二酰基甘油会适度增加蛋白激酶C的膜亲和力。我们还发现,整体磷脂的立体化学,在本例中是磷脂酰胆碱,对蛋白激酶C的膜相互作用没有显著影响。这些数据表明,蛋白激酶C上的特定分子决定簇立体特异性地识别磷脂酰丝氨酸的结构决定簇。

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