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.1998年7月24日;273(30):18681-4.
doi:10.1074/jbc.273.30.18681。

α-Na,K-ATP酶锚蛋白结合域的结构

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α-Na,K-ATP酶锚蛋白结合域的结构

章真等人。 生物化学杂志. .
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摘要

锚蛋白33-残基重复基序是一种L形结构,具有突出的β发夹尖端,介导与细胞骨架、膜和调节蛋白的特定大分子相互作用。锚蛋白与α-Na,K-ATPase(一种对离子和营养物质的载体运输至关重要的普遍存在的膜蛋白)之间的联系是组装和稳定质膜上的Na,K-ATPase所必需的。α-Na,K-ATP酶利用其第二细胞质域中的残基142-166(SYYQEAKSSKIMESFK NMVPQQALV)结合红细胞锚蛋白(AnkR,ANK1基因的产物)和Madin-Darby犬肾细胞锚蛋白。包含这25个氨基酸的谷胱甘肽S-转移酶融合肽与纯化的锚蛋白特异结合(Kd=118+/-50 nM)。这个最小的锚蛋白结合基序的三维结构(2.6A)结晶为融合蛋白,显示出一个7残基环,其中一个带电亲水面覆盖着双β链。与p53、CD44、神经筋膜蛋白/L1和肌醇1,4,5-三磷酸受体中的锚蛋白结合序列比较表明,锚蛋白结合的价和特异性是通过5-7残基表面环与多个锚蛋白重复单元的β发夹尖端的相互作用实现的。

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