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1998年1月16日;273(3):1596-604。
doi:10.1074/jbc.273.3.1596。

胞浆磷脂酶A2钙磷脂结合域的晶体结构

附属公司
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胞浆磷脂酶A2钙磷脂结合域的晶体结构

O Perisic公司等。 生物化学杂志
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摘要

胞浆磷脂酶A2(cPLA2)是一种钙敏感的85-kDa酶,可水解花生四烯酸膜磷脂,从而启动二十烷酸和血小板活化因子的生物合成,而血小板活化因子是强有力的炎症介质。酶的钙依赖性激活由一个N末端C2结构域介导,该结构域负责酶向膜的钙依赖移位,并使完整的酶水解膜上的底物。该C2结构域的2.4-A x射线晶体结构通过多次同晶置换得到解决,并显示出与磷脂酰肌醇特异性磷脂酶Cδ1的C2结构域具有相同拓扑结构的β-三明治。两簇暴露的疏水残基围绕着两个相邻的钙结合位点。该区域与相邻的碱性残基条一起构成了膜结合基序。该结构为cPLA2膜结合的疏水和静电成分的相对重要性提供了引人注目的见解。尽管cPLA2的疏水相互作用占主导地位,但对于其他C2结构域,如“传统”蛋白激酶C和突触蛋白,静电作用占主导。

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