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.1997年11月21日;272(47):29434-7.
doi:10.1074/jbc.272.47.29434。

pp60c-src在通过存储操作钙通道调节钙进入中的作用

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pp60c-src在通过存储操作钙通道调节钙进入中的作用

G巴尼格等。 生物化学杂志. .
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摘要

在许多细胞类型中,G蛋白偶联受体刺激内部储存的短暂Ca2+释放,随后持续的电容性Ca2+进入,这是由储存操作通道(SOC)介导的。虽然很明显,SOC是通过内部Ca2+储存的耗尽而激活的,但这一过程的机制尚不清楚。以前,我们曾报道过酪氨酸激酶活性抑制剂阻断了缓激肽和他司他格素刺激的成纤维细胞中的Ca2+进入,这表明酪氨酸激酶的活性可能参与了从空的内部Ca2+储存到质膜Ca2+通道的信息传递(Lee,K.-M.,Toscas,K.和Villereal,M。L.(1993)《生物学杂志》。化学。268, 9945-9948). 我们还证明缓激肽激活非受体酪氨酸激酶c-src(Lee,K.-M.和Villereal,M.L.(1996)Am.J.Physiol。270,C1430-C1437)。我们通过监测来自野生型或src-/src-(src-)转基因小鼠的3T3样胚胎成纤维细胞系中的电容性Ca2+进入来研究c-src是否在SOCs的调节中发挥作用。我们的报告显示,缓激肽或thapsigargin耗尽储存物后,Src-成纤维细胞中的Ca2+进入量显著低于野生型成纤维细胞。通过用鸡c-Src转染Src细胞,Src-细胞中电容性Ca2+进入水平恢复到接近正常水平。这些数据表明c-src可能在SOCs的调节中起主要作用。

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