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1997年3月7日;272(10):6629-40.
doi:10.1074/jbc.272.10.6629。

秀丽隐杆线虫蛋白激酶C2基因的结构和表达。一个Ca2+活化蛋白激酶C亚型家族的起源及其调控表达

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秀丽隐杆线虫蛋白激酶C2基因的结构和表达。钙激活蛋白激酶C亚型家族的起源和调控表达

A Islas-Trejo岛等。 生物化学杂志
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摘要

研究了秀丽隐杆线虫钙/脂协同信号传递的分子和细胞基础。一个独特的基因(pkc-2)和同源cDNA编码六种Ca2+/二酰甘油刺激的PKC2同工酶。PKC2多肽(680-717个氨基酸残基)具有相同的催化、Ca2+结合、二酰基甘油活化和假底物结构域。然而,激酶N端和C端区域的序列不同。PKC2的多样性部分是由于不同启动子对转录的差异激活。每个启动子之前都有一个相邻的外显子,该外显子编码5'非翻译RNA、一个起始AUG密码子和一个独特的开放阅读框。PKC2 mRNA还通过选择性剪接结合了两个3'末端外显子中的一个。通过评估转基因秀丽线虫中pkc-2基因启动子的活性,并通过免疫荧光观察PKC2多肽的分布,确定能够接收和传播Ca2+/二酰甘油携带的信号的细胞。在神经元、肠和肌肉细胞的不同亚群中观察到某些PKC2亚型的高选择性表达。胚胎中观察到低水平的PKC2亚型。当L1幼虫孵化并与外部环境相互作用时,PKC2含量增加了10倍。尽管77和78-kDa PKC2亚型在整个胚胎后发育过程中都很明显,但81-kDa亚型似乎适合L1和L2幼虫的功能。

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