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.1996年12月;16(12):6752-64.
doi:10.1128/MCB.16.12.6752。

裂变酵母pmk1+基因编码一种新的有丝分裂原激活的蛋白激酶同系物,该同系物调节细胞完整性,并与蛋白激酶C途径协同作用

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裂变酵母pmk1+基因编码一种新的有丝分裂原激活的蛋白激酶同系物,该同系物调节细胞完整性,并与蛋白激酶C途径协同作用

T托达等。 分子细胞生物学. 1996年12月.

摘要

我们从裂殖酵母(Schizosaccharomyces pombe)中分离出一个基因pmk1+,这是第三个丝裂原活化蛋白激酶(MAPK)基因同源物。预测的氨基酸序列与芽殖酵母Mpk1和假丝酵母Mkc1的氨基酸序列同源性最高(63-65%)。Pmk1蛋白含有磷酸化酪氨酸,而缺乏Pmkl的衰减磷酸酶的dsp1突变体的酪氨酸磷酸化水平增加。在低张力或热休克治疗过程中,酪氨酸磷酸化水平似乎是恒定的。pmk1缺失的细胞(delta pmk1)是活的,但表现出各种缺陷的表型,包括细胞壁软弱、细胞形状异常、胞质分裂缺陷和阳离子敏感性改变,例如对钾的超敏反应和对钠的抗性。与氨基酸序列的高度保守性一致,含有MPK1基因的多拷贝质粒挽救了delta pmk1突变的缺陷表型。青蛙MAPK基因也抑制pmk1干扰物。遗传分析结果表明,Pmk1位于一条新的MAPK通路上,该通路与另外两条MAPK通路(Spk1依赖的交配信号通路和Sty1/Spc1/Phh1依赖的应激信号通路)在功能上没有重叠。在酿酒酵母中,Mpk1参与细胞壁完整性和蛋白激酶C同源物下游的功能。相反,在葡萄球菌中,Pmk1相对于裂变酵母蛋白激酶C同源物可能不会以线性方式起作用。然而,有趣的是,这两种途径并不是独立的;相反,它们以协调的方式调节细胞的完整性。

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    1. 分析生物化学。1986年2月1日;152(2):232-8-公共医学
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