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.1996年10月1日;241(1):201-7.
doi:10.1111/j.1432-1033.1996.201t.x。

狼蛛琥珀酸生成L-天冬酰胺酶的晶体结构和氨基酸序列

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狼蛛琥珀酸生成L-天冬酰胺酶的晶体结构和氨基酸序列

J卢布科夫斯基等。 欧洲生物化学杂志. .
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摘要

测定了狼蛛琥珀酸生成L-天门冬酰胺酶的氨基酸序列和三级结构,并与其他II型细菌L-天门冬酰胺酶的结构进行了比较。这种同源四聚体酶的每条链由330个残基组成。氨基酸序列与其他细菌来源的相关蛋白质的序列相同,达到40-50%,之前证明对这些酶的催化作用至关重要的所有残基都是相同的。根据对底物特异性的可能影响,讨论了琥珀酸合成酶L-天冬酰胺酶氨基酸序列与相关酶氨基酸序列的差异。蛋白质亚基的总折叠与其他L-天冬酰胺酶的折叠几乎相同。每个亚单位中的两个片段,一个非常灵活的环(约20个氨基酸),构成活性位点的一部分,以及N末端(两个氨基酸)在结构中没有定义。Thr14是一种可能参与催化活性的残基,其取向表明活性位点囊中没有配体。活性位点的刚性部分,包括天冬酰胺酶三联体Thr93-Lys 166-Asp94,在结构上高度保守,与其他II型细菌L-天冬酰胺酶类中发现的等效区域相同。

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