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.1996年1月;16(1):105-14.
doi:10.1128/MCB.16.1.105。

Lambda相互作用蛋白,一种新型蛋白质,与非典型蛋白激酶C同型Lambda/iota的锌指结构域特异性相互作用,并在体内外刺激其激酶活性

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Lambda相互作用蛋白,一种新型蛋白质,与非典型蛋白激酶C同型Lambda/iota的锌指结构域特异性相互作用,并在体内外刺激其激酶活性

M T直径-机械等。 分子细胞生物学. 1996年1月.

摘要

蛋白激酶C(PKC)非典型亚家族的成员在结构和功能上与其他PKC同系物存在显著差异。因此,与经典或新型PKC相比,它们不被二酰基甘油或佛波酯激活。然而,非典型PKC是重要的脂质第二信使(如神经酰胺、磷脂酸和3'-磷脂酰肌醇)的靶点。两种非典型PKC(lambda/iota PKC和zeta PKC)中的催化序列和假底物序列是相同的,但与传统或新型PKC中的序列有显著差异。研究表明,微量注射具有非典型PKC同工酶假底物序列但不具有α-PKC或ε-PKC序列的肽可显著抑制爪蟾卵母细胞的成熟和NF-kappa B活化,以及静止小鼠成纤维细胞DNA合成的重新启动。这表明其中一种或两种非典型亚型在细胞信号传递中都很重要。除了假底物外,lambda/iota PKC和zeta PKC之间序列的主要差异位于调控域。因此,两种非典型PKC之间的任何功能差异都可能存在于该区域。我们在此报道了lambda相互作用蛋白(LIP)的分子特征,这是一种新的蛋白,与lambda/iota PKC的锌指特异性相互作用,但与ζPKC不特异性相互作用。我们在本文中表明,这种相互作用不仅在体外检测到,而且在体内也检测到,LIP在体外和体内激活lambda/iota PKC,但不激活zeta PKC,并且这种相互作用在功能上是相关的。因此,LIP的表达导致kappa B依赖性启动子的反式激活,其方式依赖于lambda/iota PKC。据我们所知,这是第一篇关于PKC蛋白激活剂的克隆和表征的报告,PKC蛋白活化剂与锌指结构域结合,锌指结构区目前被认为是脂质调节剂的结合位点。LIP与lambda/iota PKC结合,但不与高度相关的zeta PKC亚型结合,这一事实表明,不同PKC亚家族成员活化的特异性很可能由LIP等蛋白质而非脂质活化剂解释。

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    1. 单元格。1993年7月30日;74(2):215-7-公共医学
    1. 分子细胞生物学。1993年8月;13(8):4770-5-公共医学
    1. 《维罗尔杂志》。1993年11月;67(11):6596-604-公共医学
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    1. 美国国家科学院院刊,1994年2月1日;91(3):839-43-公共医学

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