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比较研究
.1993年10月25日;268(30):22618-26.

ClpX是大肠杆菌依赖ATP的Clp蛋白酶的替代亚单位。序列和体内活动

附属公司
  • PMID: 8226770
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比较研究

ClpX是大肠杆菌依赖ATP的Clp蛋白酶的替代亚单位。序列和体内活动

S哥特斯曼等。 生物化学杂志. .
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摘要

大肠杆菌依赖ATP的Clp蛋白酶由两个亚基组成,即具有蛋白水解活性位点的ClpP亚基和具有ATP酶活性并在体外激活ClpP蛋白水解活性的ClpA。最近,Zylicz及其同事(Wojtkowiak,D.、Georgopoulos,C.和Zylich,M.(1993)J.Biol。化学。26822609-22617)鉴定出另一种大肠杆菌蛋白,该蛋白在ClpP存在下激活了lambda O蛋白依赖ATP的降解。该蛋白的氨基末端序列对应于我们命名为clpX的基因的翻译氨基末端序列。clpX编码一个M(r)46300的蛋白质,类似于Wojtkowiak等人纯化的蛋白质。clpX是一个带有clpP的操纵子;这两个基因在一个热诱导的2200-碱基mRNA中共同转录,clpP是启动子近端基因。ClpX序列包括一个单一的一致ATP结合位点基序,与ClpA和ClpA/B/C家族其他成员的区域同源性有限。第三组蛋白质ClpY与ClpX密切相关,已通过序列同源性鉴定。clpX或clpP突变可消除体内高度不稳定的lambda O蛋白的降解。clpX突变体在降解先前确定的ClpA/ClpP底物(例如ClpA-β-半乳糖苷酶融合蛋白)方面没有缺陷。似乎ClpP在体内降解的选择性是由ClpP与不同调节性ATP酶亚基的相互作用决定的。

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