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.1993年11月1日;217(3):1109-15.
doi:10.1111/j.1432-1033.1993.tb18343.x。

磷脂酶C-β2的突变分析。鸟嘌呤核苷酸结合蛋白β-γ亚单位对膜结合和刺激所需区域的鉴定

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磷脂酶C-β2的突变分析。鸟嘌呤核苷酸结合蛋白β-γ亚单位对膜结合和刺激所需区域的鉴定

P施纳贝尔等。 欧洲生物化学杂志. .
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摘要

最近研究表明,磷脂酰肌醇特异性磷脂酶C(PLCβ)β同工酶亚家族的成员受到鸟嘌呤核苷酸结合蛋白α和β-γ亚基的刺激。Gq类的α亚单位激活PLCβ同工酶的顺序为:PLCβ1>或=PLCβ3>>PLCβ2,这与刺激β-γ亚单位的PLCβ3>PLCβ2>PLCβ1的顺序不同。PLCβ1的C末端区域,特别是Thr903和Leu1142之间的序列,已被证明参与与活化的α-q亚单位的相互作用,并包含PLCβ1有效膜结合所需的区域【Park,D.,Jhon,D.-Y.,Lee,C.-W.,Ryu,S.H.&Rhee,S.G.(1993)J。生物化学。268,3710-3714,和Wu,D.,Jiang,H.,Katz,A.&Simon,M.I.(1993)J.Biol。化学。268、3704-3709中所述)。为了研究对β-γ亚单位刺激高度敏感的PLCβ同工酶的结构-功能关系,我们通过定点突变改变了PLCβ2的cDNA,并研究了这些结构改变对突变多肽功能特性的影响。结果表明,Phe818下游的PLCβ2的C末端区域对应于PLCβ1的Tyr816,包含一个对膜结合至关重要的区域,但既不需要PLCβ2与Ca2+和磷脂底物的相互作用,也不需要PLCγ亚基的刺激。这些数据表明,PLCβ同工酶通过不同的结构域被α-q和β-γ亚基激活。

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