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.1994年5月31日;33(21):6651-8.
doi:10.1021/bi00187a035。

磷脂酰-L-丝氨酸是蛋白激酶C与二酰甘油膜高亲和力相互作用所必需的

附属机构

磷脂酰-L-丝氨酸是蛋白激酶C与二酰甘油膜高亲和力相互作用所必需的

A C牛顿等。 生物化学. .

摘要

研究了磷脂头部结构、二酰甘油和Ca2+在调节蛋白激酶CβII与膜或洗涤剂/脂质混合胶束相互作用中的作用。结合测量显示,在不存在二酰甘油的情况下,蛋白激酶C对头基结构没有表现出显著的选择性,只有改变:该酶与磷脂酰-L-丝氨酸、磷脂酰-D-丝氨酸和其他单阴离子脂质(如磷脂酰甘油)以相同的亲和力结合。相反,在存在二酰基甘油的情况下,对头部组产生选择性。第二信使使蛋白激酶C对磷脂酰-L-磷脂膜或胶束的亲和力提高了2个数量级,但对蛋白激酶C与其他阴离子脂质表面的亲和力影响不大。Ca2+不影响二酰甘油介导的蛋白激酶C对磷脂酰丝氨酸亲和力的增加,但确实增加了酶对酸性磷脂的亲和力。最后,离子强度研究表明,静电相互作用是蛋白激酶C与膜相互作用的主要驱动力。在没有二酰基甘油或磷脂酰丝氨酸的情况下,这些相互作用非常微弱,在生理离子强度下几乎没有发生结合;因此,即使细胞内钙离子水平很高,蛋白激酶C也不太可能在缺乏二酰甘油的情况下转移到质膜上。我们的数据表明,虽然在不含二酰基甘油的情况下结合酸性脂质没有特异性,但蛋白质激酶C与含有二酰基丙三醇的膜的高亲和力结合需要L-丝氨酸头部的特定结构元素。

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