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.1994年11月25日;269(47):29343-6.

哺乳动物5'-AMP活化蛋白激酶非催化亚单位是与酵母Snf1蛋白激酶相互作用的蛋白质的同源物

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  • PMID: 7961907
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哺乳动物5'-AMP活化蛋白激酶非催化亚单位是与酵母Snf1蛋白激酶相互作用的蛋白质的同源物

D斯台普顿等。 生物化学杂志. .
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摘要

5'-AMP活化的蛋白激酶负责通过乙酰辅酶A羧化酶的磷酸化和失活来调节脂肪酸的合成。猪肝5'-AMP活化蛋白激酶63-kDa催化亚单位与38-kDa-和40-kDa/蛋白质共纯化14000倍(Mitchelhill,K.I.等人(1994),《生物杂志》。化学。269, 2361-2364). 63-kDa亚基与酿酒酵母Snf1蛋白激酶同源,该蛋白激酶在葡萄糖脱抑制期间调节基因表达。猪和大鼠肝脏酶的肽氨基酸和聚合酶链反应衍生的部分cDNA序列表明,38-kDa蛋白与Snf4p(CAT3)同源,40-kDa-蛋白与Snf1p相互作用蛋白的Sip1p/Spm/GAL83家族同源。蔗糖密度梯度和纯化的5’-AMP活化蛋白激酶的交联实验表明,38和40-kDa蛋白在异三聚体络合物或二聚体络合物中与63-kDa催化多肽紧密结合。40-kDa亚基在63-kDa-亚基复合物内自动磷酸化。哺乳动物5'-AMP活化蛋白激酶和酵母Snf1p之间的序列关系延伸至亚单位蛋白,与这些多肽在代谢相关蛋白激酶家族的细胞调节中的功能作用保持一致。

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