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.1995年2月24日;270(8):3656-61.
doi:10.1074/jbc.270.8.3656。

血液调节肽N-乙酰-Ser-Asp-Lys-Pro是人类血管紧张素转换酶N-末端活性位点的天然特异性底物

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血液调节肽N-乙酰-Ser-Asp-Lys-Pro是人类血管紧张素转换酶N-末端活性位点的天然特异性底物

卢梭等。 生物化学杂志. .
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摘要

血管紧张素I转换酶(ACE)是一种锌二肽基羧肽酶,它包含两个相似的结构域,每个结构域都有一个功能活性位点。利用野生型重组ACE和两个含有单一功能位点的全长突变体,研究了每个活性位点分别参与造血干细胞增殖负调控因子循环肽N-乙酰基-芳基-天冬氨酰-赖氨酰-脯氨酸(AcSDKP)的降解。ACE的N-和C-活性位点都表现出对AcSDKP的二肽基活性,Km值分别为31和39 microM。然而,N活性位点水解肽的速度是C活性位点的50倍,kcat/Km值分别为0.5和0.01 microM-1.s-1。通过使用针对N-活性位点的单克隆抗体抑制水解,证实了N-活性位点在AcSDKP水解中的主要作用。AcSDKP的N域特异性将有助于识别该域的特异性抑制剂。这是首次报道ACE N-活性位点的高度特异性底物,其动力学常数在生理底物范围内,表明ACE可能通过其N-末端活性位点参与该血液调节肽局部浓度的体内调节。

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