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比较研究
.1995年11月24日;270(47):28006-9.
doi:10.1074/jbc.270.47.28006。

蛋白质二硫键异构酶的基本功能是解读非天然二硫键

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比较研究

蛋白质二硫化物异构酶的基本功能是解读非天然二硫键

M C实验室等人。 生物化学杂志. .
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摘要

蛋白质二硫化物异构酶(PDI)是内质网中一种丰富的蛋白质,利用活性位点CGHC催化二硫醇氧化和二硫键还原及异构化。单倍体pdi1 delta酿酒酵母是不可感染的,但可以用野生型大鼠PDI基因或编码CGHS PDI(洗牌酶)的突变基因进行补充。相反,pdi1δ酵母不能与SGHC PDI基因编码互补。在体外,洗牌酶是现有二硫键异构化的有效催化剂,但不用于二硫醇氧化或二硫键还原。SGHC PDI不催化这些过程。这些结果表明,体内蛋白质折叠途径包含具有非天然二硫键的中间产物,PDI的基本作用是解读这些中间产物。

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