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.1979年5月25日;254(10):3692-5.

膜磷脂对多功能蛋白激酶的钙依赖性激活

  • PMID: 438153
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膜磷脂对多功能蛋白激酶的钙依赖性激活

Y Takai先生等。 生物化学杂志. .
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摘要

以前从哺乳动物组织中获得的Ca2+依赖性蛋白酶激活蛋白激酶的原酶(Inoue,M.、Kishimoto,a.、Takai,Y.和Nishizuka,Y.(1977)J.Biol。化学。当反应混合物中同时存在Ca2+和膜相关因子时,2527610-7616)在没有限制蛋白水解的情况下具有酶活性。通过使用乙二醇双(β-氨基乙醚)N,N,N',N'-四乙酸去除Ca2+来逆转活化过程。Ca2+的表观Ka值小于5 x 10(-5)M。除Sr2+外,其他二价阳离子均为非活性阳离子,Sr2+的活性为Ca2+的5%。该因子几乎完全定位于各种组织的膜部分,包括大脑、肝脏、肾脏、骨骼肌、血细胞和脂肪组织。它很容易用氯仿/甲醇(2:1)萃取,并在磷脂部分中回收。事实上,这种膜因子可以被色谱纯磷脂酰肌醇、磷脂酰丝氨酸、磷脂酸或二磷脂酰甘油所取代。在同等条件下,磷脂酰乙醇胺、磷脂酰胆碱和鞘磷脂的效果要差得多。钙依赖性调节蛋白不能支持酶活性。由此激活的酶显示出磷酸化五种组蛋白组分和肌肉磷酸化酶激酶的能力,并且似乎具有多功能催化活性。

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