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.1985年12月1日;4(12):3137-43.
doi:10.1002/j.1460-2075.1985.tb04056.x。

ATP参与70kd热休克蛋白的核和核仁功能

ATP参与70kd热休克蛋白的核和核仁功能

M J刘易斯等。 欧洲工商管理硕士J. .

摘要

主要的热休克蛋白hsp70是一种ATP结合蛋白,在应激反应中大量合成。在未受压力或恢复的哺乳动物细胞中,它存在于细胞核和细胞质中。在这些条件下,它与细胞核的相互作用很弱,当细胞在等渗缓冲液中溶解时,它很容易从细胞核中释放出来。热休克后,hsp70首先与一些核成分紧密结合,然后与核仁结合。在体外,仅需1μM的ATP就可以快速、特异地从这些结合位点释放,但不需要非水解ATP类似物。对hsp70缺失突变的研究表明,突变株被ATP释放的能力与其迁移到热休克核仁并帮助其在体内修复的能力相关。我们提出了一个模型,其中ATP驱动的hsp70结合和释放循环有助于溶解热休克后形成的蛋白质或RNP聚集体。细胞还含有与hsp70相关的蛋白质,这些蛋白质是在无应激条件下合成的。其中最丰富的蛋白在热休克后表现出与hsp70相同的行为,因此可能在正常细胞和应激细胞中发挥相关功能。

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引用人

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    1. 生物化学。1971年12月7日;10(25):4617-24-公共医学
    1. 自然。1985年10月10日至16日;317(6037):477-8-公共医学
    1. 开发生物。1980年7月;78(1):86-103-公共医学
    1. 生物化学杂志。1981年11月10日;256(21):10735-8-公共医学
    1. 分子生物学杂志。1982年4月5日;156(2):325-44-公共医学