Rapid purification of mammalian 70,000-dalton stress proteins: affinity of the proteins for nucleotides

doi:10.1128/mcb.5.6.1229-1237.1985

.1985年6月；5(6):1229-37.

doi:10.1128/mcb.5.6.1229-1237.1985。

哺乳动物70000-谷蛋白应激蛋白的快速纯化：蛋白质对核苷酸的亲和力

W J韦尔奇, J R费拉米斯科

PMID： 4033650
预防性维修识别码：下午366850
DOI（操作界面）： 10.1128/mcb.5.6.1229-1237.1985

哺乳动物70000-谷蛋白应激蛋白的快速纯化：蛋白质对核苷酸的亲和力

W J韦尔奇等。分子细胞生物学. 1985年6月.

.1985年6月；5(6):1229-37.

doi:10.1128/mcb.5.6.1229-1237.1985。

作者

W J韦尔奇, J R费拉米斯科

PMID： 4033650
预防性维修识别码： PMC366850型
DOI（操作界面）： 10.1128/mcb.5.6.1229-1237.1985

摘要

针对哺乳动物70000-dalton（70-kDa）热休克（或应激）蛋白质，开发了一种新的快速纯化程序。采用DE52离子交换层析和ATP-琼脂糖亲和层析两步法纯化了组成性73-kDa蛋白和应激诱导72-kDa-蛋白。在12000 X g低渗裂解热休克处理HeLa细胞的上清液或颗粒中，发现这两种蛋白质以相对均匀的形式进行铜提纯，含量大致相等。纯化的蛋白质用荧光染料四甲基罗丹明异硫氰酸盐共价标记，并通过显微注射将荧光标记的蛋白质引入活体大鼠胚胎成纤维细胞中。微注射细胞维持在37℃时，仅显示弥散的核和细胞质荧光。在对细胞进行热休克处理后，整个细胞核和核仁内都观察到荧光。这一结果与我们早期的间接免疫荧光研究一致，该研究显示内源性72-kDa应激蛋白在热休克处理的哺乳动物细胞中的核仁和核仁分布。结果还表明，至少对于72-kDa蛋白，（i）该蛋白已以明显的“天然”形式纯化，（ii）其核仁分布具有应力依赖性。

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